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- PDB-9bum: Structure of gamma-glutamyl carboxylase (GGCX) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bum
タイトルStructure of gamma-glutamyl carboxylase (GGCX)
要素Vitamin K-dependent gamma-carboxylase
キーワードMEMBRANE PROTEIN / LYASE / vitamin K cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-glutamate 4-carboxylase / gamma-glutamyl carboxylase activity / negative regulation of testosterone biosynthetic process / negative regulation of bone development / Defective gamma-carboxylation of F9 / vitamin binding / vitamin K metabolic process / negative regulation of neurotransmitter secretion / Gamma-carboxylation of protein precursors / protein maturation ...peptidyl-glutamate 4-carboxylase / gamma-glutamyl carboxylase activity / negative regulation of testosterone biosynthetic process / negative regulation of bone development / Defective gamma-carboxylation of F9 / vitamin binding / vitamin K metabolic process / negative regulation of neurotransmitter secretion / Gamma-carboxylation of protein precursors / protein maturation / protein modification process / blood coagulation / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Vitamin K-dependent gamma-carboxylase / HTTM / : / : / HTTM domain / Vitamin K-dependent gamma-carboxylase, lumenal domain / Horizontally Transferred TransMembrane Domain / RmlC-like cupin domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / Vitamin K-dependent gamma-carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.63 Å
データ登録者Wang, R. / Qi, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RR230054 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structure and mechanism of vitamin-K-dependent γ-glutamyl carboxylase.
著者: Rong Wang / Baozhi Chen / Nadia Elghobashi-Meinhardt / Jian-Ke Tie / Alyssa Ayala / Ning Zhou / Xiaofeng Qi /
要旨: γ-Glutamyl carboxylase (GGCX) is the sole identified enzyme that uses vitamin K (VK) as a cofactor in humans. This protein catalyses the oxidation of VK hydroquinone to convert specific glutamate ...γ-Glutamyl carboxylase (GGCX) is the sole identified enzyme that uses vitamin K (VK) as a cofactor in humans. This protein catalyses the oxidation of VK hydroquinone to convert specific glutamate residues to γ-carboxyglutamate residues in VK-dependent proteins (VDPs), which are involved in various essential biological processes and diseases. However, the working mechanism of GGCX remains unclear. Here we report three cryogenic electron microscopy structures of human GGCX: in the apo state, bound to osteocalcin (a VDP) and bound to VK. The propeptide of the VDP binds to the lumenal domain of GGCX, which stabilizes transmembrane helices 6 and 7 of GGCX to create the VK-binding pocket. After binding of VK, residue Lys218 in GGCX mediates the oxidation of VK hydroxyquinone, which leads to the deprotonation of glutamate residues and the construction of γ-carboxyglutamate residues. Our structural observations and results from binding and cell biological assays and molecular dynamics simulations show that a cholesterol molecule interacts with the transmembrane helices of GGCX to regulate its protein levels in cells. Together, these results establish a link between cholesterol metabolism and VK-dependent pathways.
履歴
登録2024年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / struct
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update / _em_admin.title / _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin K-dependent gamma-carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4643
ポリマ－88,6531
非ポリマー8112
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Vitamin K-dependent gamma-carboxylase / Gamma-glutamyl carboxylase / Peptidyl-glutamate 4-carboxylase / Vitamin K gamma glutamyl carboxylase


分子量: 88652.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGCX, GC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P38435, peptidyl-glutamate 4-carboxylase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GGCX protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 147664 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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