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万見
- PDB-9bbf: Structure of Clostridioides difficile Component A (50-463) in Com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bbf
タイトルStructure of Clostridioides difficile Component A (50-463) in Complex with a CDTb Oligomer
要素
  • ADP-ribosyltransferase binding component
  • ADP-ribosyltransferase enzymatic component
キーワードTRANSFERASE / Clostridioides / difficile / toxin / CDT
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / protein homooligomerization / transferase activity / nucleotide binding / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Binary exotoxin A, clostridial type / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain ...Binary exotoxin A, clostridial type / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14 domain / PA14 / PA14 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribosyltransferase binding component / ADP-ribosyltransferase enzymatic component
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Sheedlo, M.J. / Mullard, R.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R00AI154672 米国
引用ジャーナル: mBio / 年: 2025
タイトル: The N-terminus of the transferase A component directs toxin activity and potency.
著者: Robin M Mullard / Michael J Sheedlo /
要旨: infection is the leading cause of antibiotic-associated, hospital-acquired diarrhea in the USA; the pathology of which is mediated by toxins. The presence of a toxin known as the Transferase (CDT) ... infection is the leading cause of antibiotic-associated, hospital-acquired diarrhea in the USA; the pathology of which is mediated by toxins. The presence of a toxin known as the Transferase (CDT) in some clinical isolates is linked to severe symptoms including increased incidence of reinfection and higher rates of mortality. Despite its apparent importance to pathology, a mechanistic model of how CDT intoxicates cells remains incomplete. Here, we describe a motif composed of acidic and basic residues (the KDKEK motif) that is essential for toxin function. Using Cryogenic Electron Microscopy (Cryo-EM), we highlight an orientation of the KDKEK motif wherein the acidic residues engage structures thought to play an important role during toxin delivery. We thus present a model wherein these interactions prime CDT for entry into host cells. We expect that this model can be extrapolated to other bacterial toxins to understand how they enter cells.IMPORTANCE is the leading cause of hospital-acquired infectious diarrhea in the USA. The pathology that accompanies infection is triggered by toxins produced by the bacterium. One of these, the Transferase (CDT), has been associated with poorer patient outcomes, although a direct connection to CDT activity has remained elusive. Herein, we present new insight into the mechanism of CDT intoxication and define two regions of the toxin as important for its activity. Moreover, we have generated mutants of CDT that retain the ability to assemble but can no longer intoxicate host cells. In the future, we expect these mutants will serve as valuable tools to help elucidate the role of CDT during infection.
履歴
登録2024年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月21日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22026年6月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22026年6月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosyltransferase binding component
B: ADP-ribosyltransferase binding component
C: ADP-ribosyltransferase binding component
D: ADP-ribosyltransferase binding component
E: ADP-ribosyltransferase binding component
F: ADP-ribosyltransferase binding component
G: ADP-ribosyltransferase binding component
Z: ADP-ribosyltransferase enzymatic component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)708,21322
ポリマ－707,6528
非ポリマー56114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
ADP-ribosyltransferase binding component / CdtB


分子量: 94289.367 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: cdtB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A8DS70
#2: タンパク質 ADP-ribosyltransferase enzymatic component / CdtA


分子量: 47626.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: cdtA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9KH42
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Clostridioides difficile Transferase component A in complex with Clostridioides difficile Transferase component B
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.2.1粒子像選択
4cryoSPARC4.2.1CTF補正
8PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC4.2.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.2.1最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43726 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00420180
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6827299
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0382709
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.053090
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063549

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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