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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9b4j | ||||||||||||
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タイトル | Filament of D-TLKIVWS, a D-peptide that disaggregates Alzheimer's Paired Helical Filaments, determined by Cryo-EM | ||||||||||||
![]() | DTH-DLE-DLY-DIL-DVA-DTR-DSN | ||||||||||||
![]() | UNKNOWN FUNCTION / Alzheimer's disease / Tau / fibril / cryo-EM / helix | ||||||||||||
機能・相同性 | polypeptide(D)![]() | ||||||||||||
生物種 | synthetic construct (人工物) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||
![]() | Hou, K. / Ge, P. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: How short peptides disassemble tau fibrils in Alzheimer's disease 著者: Hou, K. / Ge, P. / Sawaya, M.R. / Lutter, L. / Dolinsky, J.L. / Yang, Y. / Jiang, Y.X. / Boyer, D.R. / Cheng, X. / Pi, J. / Zhang, J. / Lu, J. / Abskharon, R. / Yang, S. / Yu, Z. / Feigon, J. / Eisenberg, D.S. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 86.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 93.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 30.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 42.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 44182MC ![]() 9b4iC ![]() 9b4kC ![]() 9b4lC ![]() 9b4mC ![]() 9b4nC ![]() 9b4oC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: Polypeptide(D) | 分子量: 846.026 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: D-peptide TLKIVWS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: SYNTHETIC |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
緩衝液 | pH: 9.07 / 詳細: Dissolved in de-ionized water |
試料 | 濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1800 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 3.509 ° / 軸方向距離/サブユニット: 9.558 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 454000 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 32435 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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