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- PDB-9b13: Cryo-EM structure of phospholipase Cepsilon PH-COOH in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b13
タイトルCryo-EM structure of phospholipase Cepsilon PH-COOH in complex with an antigen-binding fragment (composite structure)
要素
  • 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1
  • Antigen-binding fragment heavy chain
  • Antigen-binding fragment light chain
キーワードMEMBRANE PROTEIN / phospholipase c / antigen-binding fragment / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


diacylglycerol biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / phosphoinositide phospholipase C / phosphatidylinositol metabolic process / phospholipase C activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / glomerulus development / phosphatidylinositol-mediated signaling / lipid catabolic process / positive regulation of lamellipodium assembly ...diacylglycerol biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / phosphoinositide phospholipase C / phosphatidylinositol metabolic process / phospholipase C activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / glomerulus development / phosphatidylinositol-mediated signaling / lipid catabolic process / positive regulation of lamellipodium assembly / release of sequestered calcium ion into cytosol / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small GTPase binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / lamellipodium / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Ras protein signal transduction / intracellular signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / enzyme binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1 / : / : / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1 / : / : / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Samassekou, K. / Lyon, A.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)1R01HL141076-01 米国
American Heart Association23PRE1011279 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM Structure of Phospholipase Ce Reveals Roles for the N-terminal Domains in Maximum Activity
著者: Samassekou, K. / Lyon, A.M.
履歴
登録2024年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1
H: Antigen-binding fragment heavy chain
L: Antigen-binding fragment light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,3844
ポリマ－219,3433
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1 / Phosphoinositide phospholipase C-epsilon-1 / Phospholipase C-epsilon-1 / PLC-epsilon-1


分子量: 165314.125 Da / 分子数: 1 / 断片: PH-C terminus, residues 837-2281 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Plce1, Plce / プラスミド: pFastBacHTA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q99P84, phosphoinositide phospholipase C
#2: 抗体 Antigen-binding fragment heavy chain


分子量: 28234.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#3: 抗体 Antigen-binding fragment light chain


分子量: 25794.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Fab2-rPLCe PH-CCOMPLEXfragment of phospholipase C epsilon (residues 837-2281) in complex with an antigen binding fragment (Fab2)#1-#30MULTIPLE SOURCES
2rPLCe PH-CCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Fab2COMPLEX#2-#31RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.214 MDaNO
210.165 MDaNO
310.489 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株プラスミド
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108pFastBacHTA
23Escherichia coli (大腸菌)562BL21pRH 2.2
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
30.3 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
40.1 mMEthylenediaminetetraacetic acidEDTA1
50.1 mMegtazic acidEGTA1
60.005 %n-dodecyl-b-D-maltosideDDM1
試料濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.2 sec. / 電子線照射量: 53.75 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7052

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1471782
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 147120 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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