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- PDB-9au7: Human Retriever VPS35L/VPS29/VPS26C complex bound to SNX17 peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9au7
タイトルHuman Retriever VPS35L/VPS29/VPS26C complex bound to SNX17 peptide (Composite Map)
要素
  • Sorting nexin-17
  • VPS35 endosomal protein-sorting factor-like
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 26C
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 29
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Retreiver / CCC / Endosomal recycling / Sorting Nexin
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / cardiac septum development / retromer complex / Golgi to plasma membrane transport / endocytic recycling / coronary vasculature development / cholesterol catabolic process / retrograde transport, endosome to Golgi / aorta development ...WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / cardiac septum development / retromer complex / Golgi to plasma membrane transport / endocytic recycling / coronary vasculature development / cholesterol catabolic process / retrograde transport, endosome to Golgi / aorta development / endosomal transport / low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of endocytosis / ficolin-1-rich granule membrane / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / kidney development / late endosome / protein transport / cytoplasmic vesicle / early endosome / endosome / endosome membrane / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sorting nexin-17 / SNX17, atypical FERM-like domain / Sorting nexin-17/31, FERM domain / : / : / Sorting Nexin 17 FERM C-terminal domain / Sortin nexin 17/31, FERM domain, F2 lobe / Sortin nexin 17/27/31, FERM domain, F1 lobe / VPS35 endosomal protein sorting factor-like / Vacuolar protein sorting protein 26 related ...Sorting nexin-17 / SNX17, atypical FERM-like domain / Sorting nexin-17/31, FERM domain / : / : / Sorting Nexin 17 FERM C-terminal domain / Sortin nexin 17/31, FERM domain, F2 lobe / Sortin nexin 17/27/31, FERM domain, F1 lobe / VPS35 endosomal protein sorting factor-like / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / Arrestin-like, C-terminal / Metallo-dependent phosphatase-like / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 26C / Sorting nexin-17 / VPS35 endosomal protein-sorting factor-like / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chen, B. / Chen, Z. / Han, Y. / Boesch, D.J. / Juneja, P. / Burstein, E. / Fung, H.Y.J.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128786 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK107733 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2047640 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP220582 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM129547 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis for Retriever-SNX17 assembly and endosomal sorting.
著者: Amika Singla / Daniel J Boesch / Ho Yee Joyce Fung / Chigozie Ngoka / Avery S Enriquez / Ran Song / Daniel A Kramer / Yan Han / Esther Banarer / Andrew Lemoff / Puneet Juneja / Daniel D ...著者: Amika Singla / Daniel J Boesch / Ho Yee Joyce Fung / Chigozie Ngoka / Avery S Enriquez / Ran Song / Daniel A Kramer / Yan Han / Esther Banarer / Andrew Lemoff / Puneet Juneja / Daniel D Billadeau / Xiaochen Bai / Zhe Chen / Emre E Turer / Ezra Burstein / Baoyu Chen /
要旨: During endosomal recycling, Sorting Nexin 17 (SNX17) facilitates the transport of numerous membrane cargo proteins by tethering them to the Retriever complex. Despite its importance, the mechanisms ...During endosomal recycling, Sorting Nexin 17 (SNX17) facilitates the transport of numerous membrane cargo proteins by tethering them to the Retriever complex. Despite its importance, the mechanisms underlying this interaction have remained elusive. Here, we provide biochemical, structural, cellular, and proteomic analyses of the SNX17-Retriever interaction. Our data reveal that SNX17 adopts an autoinhibited conformation in the basal state, with its FERM domain sequestering its C-terminal tail. The binding of cargo proteins to the FERM domain displaces the C-terminal tail through direct competition. The released tail engages with Retriever by binding to a highly conserved interface between its VPS35L and VPS26C subunits, as revealed by cryogenic electron microscopy (cryo-EM). Disrupting this interface impairs the Retriever-SNX17 interaction, subsequently affecting the recycling of SNX17-dependent cargoes and altering the composition of the plasma membrane proteome. Intriguingly, the SNX17-binding pocket on Retriever can be utilized by other ligands containing a consensus acidic C-terminal tail motif. Together, our findings uncover a mechanism underlying endosomal trafficking of critical cargo proteins and reveal how Retriever can potentially engage with other regulatory factors or be exploited by pathogens.
履歴
登録2024年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VPS35 endosomal protein-sorting factor-like
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 26C
D: Sorting nexin-17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,8404
ポリマ－167,8404
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 VPS35 endosomal protein-sorting factor-like / Esophageal cancer-associated protein


分子量: 109700.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS35L, C16orf62, 101F10.2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q7Z3J2
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / hVPS29 / PEP11 homolog / Vesicle protein sorting 29


分子量: 23038.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS29, DC15, DC7, MDS007
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UBQ0
#3: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 26C / Down syndrome critical region protein 3 / Down syndrome critical region protein A


分子量: 33049.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS26C, DCRA, DSCR3, DSCRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14972
#4: タンパク質・ペプチド Sorting nexin-17


分子量: 2052.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15036
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Trimeric complex of VPS35/VPS29/VPS26 with excess SNX17 peptide
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 64 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティングChimeraX was used for docking the initial model.
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類Heterogenous Refinement
12cryoSPARC３次元再構成Non-uniform Refinement
13ISOLDEモデル精密化Isolde was used for initial refinement of the model into the map.
14PHENIXモデル精密化Real space refinement in PHENIX was performed.
15Cootモデル精密化Coot was used for manual modeling.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1009886 / 詳細: Blob picking in cryoSPARC Live
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 227973
詳細: Composite map of two locally refined maps - resolution of 3.35 and 3.75 respectively. Compositing performed in ChimeraX by vop maximum.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築詳細: Multimer prediction of Retreiver-SNX17 complex. / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0038781
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59211887
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.7011168
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411375
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061505

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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