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- EMDB-43871: Local refined map of VPS35L(partial)-VPS29 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43871
タイトルLocal refined map of VPS35L(partial)-VPS29
マップデータMain map
試料
  • 複合体: Trimeric complex of VPS35/VPS29/VPS26 with excess SNX17 peptide
キーワードRetreiver / CCC / Endosomal recycling / Sorting Nexin / PROTEIN TRANSPORT
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Chen B / Chen Z / Han Y / Boesch DJ / Juneja P / Burstein E / Fung HYJ
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128786 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK107733 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2047640 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP220582 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM129547 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis for Retriever-SNX17 assembly and endosomal sorting.
著者: Amika Singla / Daniel J Boesch / Ho Yee Joyce Fung / Chigozie Ngoka / Avery S Enriquez / Ran Song / Daniel A Kramer / Yan Han / Esther Banarer / Andrew Lemoff / Puneet Juneja / Daniel D ...著者: Amika Singla / Daniel J Boesch / Ho Yee Joyce Fung / Chigozie Ngoka / Avery S Enriquez / Ran Song / Daniel A Kramer / Yan Han / Esther Banarer / Andrew Lemoff / Puneet Juneja / Daniel D Billadeau / Xiaochen Bai / Zhe Chen / Emre E Turer / Ezra Burstein / Baoyu Chen /
要旨: During endosomal recycling, Sorting Nexin 17 (SNX17) facilitates the transport of numerous membrane cargo proteins by tethering them to the Retriever complex. Despite its importance, the mechanisms ...During endosomal recycling, Sorting Nexin 17 (SNX17) facilitates the transport of numerous membrane cargo proteins by tethering them to the Retriever complex. Despite its importance, the mechanisms underlying this interaction have remained elusive. Here, we provide biochemical, structural, cellular, and proteomic analyses of the SNX17-Retriever interaction. Our data reveal that SNX17 adopts an autoinhibited conformation in the basal state, with its FERM domain sequestering its C-terminal tail. The binding of cargo proteins to the FERM domain displaces the C-terminal tail through direct competition. The released tail engages with Retriever by binding to a highly conserved interface between its VPS35L and VPS26C subunits, as revealed by cryogenic electron microscopy (cryo-EM). Disrupting this interface impairs the Retriever-SNX17 interaction, subsequently affecting the recycling of SNX17-dependent cargoes and altering the composition of the plasma membrane proteome. Intriguingly, the SNX17-binding pocket on Retriever can be utilized by other ligands containing a consensus acidic C-terminal tail motif. Together, our findings uncover a mechanism underlying endosomal trafficking of critical cargo proteins and reveal how Retriever can potentially engage with other regulatory factors or be exploited by pathogens.
履歴
登録2024年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月30日-
マップ公開2024年10月30日-
更新2024年12月11日-
現状2024年12月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43871.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43871.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 330.64 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 330.64 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 330.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03325 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.087
最小 - 最大-0.22983217 - 0.5789375
平均 (標準偏差)0.00027146382 (±0.007616332)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 330.63998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_43871_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_43871_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Trimeric complex of VPS35/VPS29/VPS26 with excess SNX17 peptide

全体名称: Trimeric complex of VPS35/VPS29/VPS26 with excess SNX17 peptide
要素
  • 複合体: Trimeric complex of VPS35/VPS29/VPS26 with excess SNX17 peptide

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超分子 #1: Trimeric complex of VPS35/VPS29/VPS26 with excess SNX17 peptide

超分子名称: Trimeric complex of VPS35/VPS29/VPS26 with excess SNX17 peptide
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1009886 / 詳細: Blob picking in cryoSPARC Live
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: 559719 particles after 2D classification, further classified into 3 classes obtained using ab initio reconstruction.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: Non-uniform Refinement
詳細: Local refined map of the whole particle stack used to generate the consensus volume in the masked region containing VPS29-bound half of VPS35L.
使用した粒子像数: 227973
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: Heterogenous Refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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