[日本語] English
万見
- PDB-8z1z: Cryo-EM structure of Escherichia coli DppAR383D+D436RBCDF in pre-... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z1z
タイトルCryo-EM structure of Escherichia coli DppAR383D+D436RBCDF in pre-catalytic state
要素
  • (Dipeptide transport ATP-binding protein ...) x 2
  • (Dipeptide transport system permease protein ...) x 2
  • Dipeptide-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC importer / SBP / Peptide transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type dipeptide transporter / dipeptide transport / heme transport / dipeptide transmembrane transporter activity / heme transmembrane transporter activity / heme transmembrane transport / peptide transmembrane transporter activity / positive chemotaxis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / : ...ABC-type dipeptide transporter / dipeptide transport / heme transport / dipeptide transmembrane transporter activity / heme transmembrane transporter activity / heme transmembrane transport / peptide transmembrane transporter activity / positive chemotaxis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / : / peptide binding / response to radiation / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / heme binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Oligopeptide transport permease C-like, N-terminal domain / N-terminal TM domain of oligopeptide transport permease C / ABC transporter type 1, GsiC-like, N-terminal domain / : / : / Binding-prot-dependent transport system membrane comp, N-term / Oligopeptide/dipeptide ABC transporter, C-terminal ...: / : / : / Oligopeptide transport permease C-like, N-terminal domain / N-terminal TM domain of oligopeptide transport permease C / ABC transporter type 1, GsiC-like, N-terminal domain / : / : / Binding-prot-dependent transport system membrane comp, N-term / Oligopeptide/dipeptide ABC transporter, C-terminal / Oligopeptide/dipeptide transporter, C-terminal region / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like / MetI-like superfamily / Binding-protein-dependent transport system inner membrane component / ABC transporter integral membrane type-1 domain profile. / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / IRON/SULFUR CLUSTER / Dipeptide transport ATP-binding protein DppD / Dipeptide transport system permease protein DppB / Dipeptide transport system permease protein DppC / Dipeptide-binding protein / Dipeptide transport ATP-binding protein DppF
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Li, P. / Huang, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of Escherichia coli DppAR383DD436RBCDF in the catalytic intermediate state
著者: Li, P. / Huang, Y.
履歴
登録2024年4月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dipeptide transport system permease protein DppB
B: Dipeptide transport system permease protein DppC
C: Dipeptide transport ATP-binding protein DppD
D: Dipeptide transport ATP-binding protein DppF
F: Dipeptide-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,4739
ポリマ－203,7235
非ポリマー1,7504
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
Dipeptide transport system permease protein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Dipeptide transport system permease protein DppB


分子量: 37531.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: dppB, b3543, JW3512 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEF8
#2: タンパク質 Dipeptide transport system permease protein DppC


分子量: 32328.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: dppC, b3542, JW3511 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEG1

-
Dipeptide transport ATP-binding protein ... , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 Dipeptide transport ATP-binding protein DppD


分子量: 35886.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: dppD, b3541, JW3510 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AAG0, ABC-type dipeptide transporter
#4: タンパク質 Dipeptide transport ATP-binding protein DppF


分子量: 37610.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: dppF, dppE, b3540, JW3509 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37313, ABC-type dipeptide transporter

-
タンパク質 , 1種, 1分子 F

#5: タンパク質 Dipeptide-binding protein / DBP / Periplasmic dipeptide transport protein


分子量: 60366.531 Da / 分子数: 1 / Mutation: R383D, D436R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: dppA, b3544, JW3513 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23847

-
非ポリマー , 2種, 4分子

#6: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: DppAR383DD436RBCDF bound to ATPgammaS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 375658 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る