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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8z0t | ||||||
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タイトル | Structure of the human ige-fc bound to its high affinity receptor fc(epsilon) | ||||||
要素 |
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キーワード | ANTIMICROBIAL PROTEIN / COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 high-affinity IgE receptor activity / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / type I hypersensitivity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation ...high-affinity IgE receptor activity / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / type I hypersensitivity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / IgE binding / type 2 immune response / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / mast cell degranulation / B cell proliferation / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / macrophage differentiation / immunoglobulin mediated immune response / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / complement activation, classical pathway / FCERI mediated Ca+2 mobilization / antigen binding / FCERI mediated MAPK activation / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / immune response / external side of plasma membrane / cell surface / extracellular space / extracellular region / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å | ||||||
データ登録者 | Du, S. / Deng, M.J. / Xiao, J.Y. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2024 タイトル: Structural insights into the high-affinity IgE receptor FcεRI complex. 著者: Meijie Deng / Shuo Du / Handi Hou / Junyu Xiao / 要旨: Immunoglobulin E (IgE) plays a pivotal role in allergic responses. The high-affinity IgE receptor, FcεRI, found on mast cells and basophils, is central to the effector functions of IgE. FcεRI is a ...Immunoglobulin E (IgE) plays a pivotal role in allergic responses. The high-affinity IgE receptor, FcεRI, found on mast cells and basophils, is central to the effector functions of IgE. FcεRI is a tetrameric complex, comprising FcεRIα, FcεRIβ and a homodimer of FcRγ (originally known as FcεRIγ), with FcεRIα recognizing the Fc region of IgE (Fcε) and FcεRIβ-FcRγ facilitating signal transduction. Additionally, FcRγ is a crucial component of other immunoglobulin receptors, including those for IgG (FcγRI and FcγRIIIA) and IgA (FcαRI). However, the molecular basis of FcεRI assembly and the structure of FcRγ have remained elusive. Here we elucidate the cryogenic electron microscopy structure of the Fcε-FcεRI complex. FcεRIα has an essential role in the receptor's assembly, interacting with FcεRIβ and both FcRγ subunits. FcεRIβ is structured as a compact four-helix bundle, similar to the B cell antigen CD20. The FcRγ dimer exhibits an asymmetric architecture, and coils with the transmembrane region of FcεRIα to form a three-helix bundle. A cholesterol-like molecule enhances the interaction between FcεRIβ and the FcεRIα-FcRγ complex. Our mutagenesis analyses further indicate similarities between the interaction of FcRγ with FcεRIα and FcγRIIIA, but differences in that with FcαRI. These findings deepen our understanding of the signalling mechanisms of FcεRI and offer insights into the functionality of other immune receptors dependent on FcRγ. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8z0t.cif.gz | 160.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8z0t.ent.gz | 124.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8z0t.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8z0t_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8z0t_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8z0t_validation.xml.gz | 35.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8z0t_validation.cif.gz | 50.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/8z0t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/8z0t | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 39033MC 8y81C 8y84C 8zgsC 8zgtC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 3分子 ADE
#1: タンパク質 | 分子量: 29624.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCER1A, FCE1A / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12319 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 39368.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHE / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01854 |
-糖 , 4種, 9分子
#3: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | ||
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#4: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | ||
#5: 多糖 | #6: 糖 | ChemComp-NAG / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: the human ige-fc bound to its high affinity receptor fc(epsilon) タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101369 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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