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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8wyb | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of DSR2 (H171A)-tube-NAD+ complex | ||||||
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![]() | ANTIVIRAL PROTEIN / Phage defense proteins | ||||||
機能・相同性 | SIR2-like domain / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Uncharacterized protein / SIR2-like domain-containing protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å | ||||||
![]() | Zhang, J.T. / Jia, N. / Liu, X.Y. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for phage-mediated activation and repression of bacterial DSR2 anti-phage defense system. 著者: Jun-Tao Zhang / Xiao-Yu Liu / Zhuolin Li / Xin-Yang Wei / Xin-Yi Song / Ning Cui / Jirui Zhong / Hongchun Li / Ning Jia / ![]() 要旨: Silent information regulator 2 (Sir2) proteins typically catalyze NAD-dependent protein deacetylation. The recently identified bacterial Sir2 domain-containing protein, defense-associated sirtuin 2 ...Silent information regulator 2 (Sir2) proteins typically catalyze NAD-dependent protein deacetylation. The recently identified bacterial Sir2 domain-containing protein, defense-associated sirtuin 2 (DSR2), recognizes the phage tail tube and depletes NAD to abort phage propagation, which is counteracted by the phage-encoded DSR anti-defense 1 (DSAD1), but their molecular mechanisms remain unclear. Here, we determine cryo-EM structures of inactive DSR2 in its apo form, DSR2-DSAD1 and DSR2-DSAD1-NAD, as well as active DSR2-tube and DSR2-tube-NAD complexes. DSR2 forms a tetramer with its C-terminal sensor domains (CTDs) in two distinct conformations: CTD or CTD. Monomeric, rather than oligomeric, tail tube proteins preferentially bind to CTD and activate Sir2 for NAD hydrolysis. DSAD1 binding to CTD allosterically inhibits tube binding and tube-mediated DSR2 activation. Our findings provide mechanistic insight into DSR2 assembly, tube-mediated DSR2 activation, and DSAD1-mediated inhibition and NAD substrate catalysis in bacterial DSR2 anti-phage defense systems. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 864.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 130.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 188.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 37922MC ![]() 8wy8C ![]() 8wy9C ![]() 8wyaC ![]() 8wycC ![]() 8wydC ![]() 8wyeC ![]() 8wyfC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 118568.727 Da / 分子数: 4 / 変異: H171A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 29304.701 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-NAD / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: CryoEM structure of DSR2 (H171A)-Tube-NAD+ complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 67895 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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