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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8wp9 | ||||||||||||
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タイトル | Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5 | ||||||||||||
![]() | Small heat shock protein HSP16.5 | ||||||||||||
![]() | CHAPERONE / Hsp16.5 / molecular chaperone / oligomeric protein / small heat-shock protein / stress response | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() protein folding chaperone / response to salt stress / response to hydrogen peroxide / : / unfolded protein binding / protein folding / protein complex oligomerization / response to heat / protein stabilization / protein-containing complex ...protein folding chaperone / response to salt stress / response to hydrogen peroxide / : / unfolded protein binding / protein folding / protein complex oligomerization / response to heat / protein stabilization / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.49 Å | ||||||||||||
![]() | Lee, J. / Ryu, B. / Kim, T. / Kim, K.K. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of a 16.5-kDa small heat-shock protein from Methanocaldococcus jannaschii. 著者: Joohyun Lee / Bumhan Ryu / Truc Kim / Kyeong Kyu Kim / ![]() 要旨: The small heat-shock protein (sHSP) from the archaea Methanocaldococcus jannaschii, MjsHSP16.5, functions as a broad substrate ATP-independent holding chaperone protecting misfolded proteins from ...The small heat-shock protein (sHSP) from the archaea Methanocaldococcus jannaschii, MjsHSP16.5, functions as a broad substrate ATP-independent holding chaperone protecting misfolded proteins from aggregation under stress conditions. This protein is the first sHSP characterized by X-ray crystallography, thereby contributing significantly to our understanding of sHSPs. However, despite numerous studies assessing its functions and structures, the precise arrangement of the N-terminal domains (NTDs) within this sHSP cage remains elusive. Here we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of MjsHSP16.5 at 2.49-Å resolution. The subunits of MjsHSP16.5 in the cryo-EM structure exhibit lesser compaction compared to their counterparts in the crystal structure. This structural feature holds particular significance in relation to the biophysical properties of MjsHSP16.5, suggesting a close resemblance to this sHSP native state. Additionally, our cryo-EM structure unveils the density of residues 24-33 within the NTD of MjsHSP16.5, a feature that typically remains invisible in the majority of its crystal structures. Notably, these residues show a propensity to adopt a β-strand conformation and engage in antiparallel interactions with strand β1, both intra- and inter-subunit modes. These structural insights are corroborated by structural predictions, disulfide bond cross-linking studies of Cys-substitution mutants, and protein disaggregation assays. A comprehensive understanding of the structural features of MjsHSP16.5 expectedly holds the potential to inspire a wide range of interdisciplinary applications, owing to the renowned versatility of this sHSP as a nanoscale protein platform. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 467.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 389.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 66.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 102.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 37713MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16469.990 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: MJ0285 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5 タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.396 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 242099 | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: O (正8面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 205569 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL |