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- PDB-8wp9: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wp9
タイトルSmall-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5
要素Small heat shock protein HSP16.5
キーワードCHAPERONE / Hsp16.5 / molecular chaperone / oligomeric protein / small heat-shock protein / stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


protein complex oligomerization / response to salt stress / protein folding chaperone / response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein stabilization / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Small heat shock protein HSP16.5
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Lee, J. / Ryu, B. / Kim, T. / Kim, K.K.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A914022936 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2017R1D1A1B03031067 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)RS-2023-00217189 韓国
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of a 16.5-kDa small heat-shock protein from Methanocaldococcus jannaschii.
著者: Joohyun Lee / Bumhan Ryu / Truc Kim / Kyeong Kyu Kim /
要旨: The small heat-shock protein (sHSP) from the archaea Methanocaldococcus jannaschii, MjsHSP16.5, functions as a broad substrate ATP-independent holding chaperone protecting misfolded proteins from ...The small heat-shock protein (sHSP) from the archaea Methanocaldococcus jannaschii, MjsHSP16.5, functions as a broad substrate ATP-independent holding chaperone protecting misfolded proteins from aggregation under stress conditions. This protein is the first sHSP characterized by X-ray crystallography, thereby contributing significantly to our understanding of sHSPs. However, despite numerous studies assessing its functions and structures, the precise arrangement of the N-terminal domains (NTDs) within this sHSP cage remains elusive. Here we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of MjsHSP16.5 at 2.49-Å resolution. The subunits of MjsHSP16.5 in the cryo-EM structure exhibit lesser compaction compared to their counterparts in the crystal structure. This structural feature holds particular significance in relation to the biophysical properties of MjsHSP16.5, suggesting a close resemblance to this sHSP native state. Additionally, our cryo-EM structure unveils the density of residues 24-33 within the NTD of MjsHSP16.5, a feature that typically remains invisible in the majority of its crystal structures. Notably, these residues show a propensity to adopt a β-strand conformation and engage in antiparallel interactions with strand β1, both intra- and inter-subunit modes. These structural insights are corroborated by structural predictions, disulfide bond cross-linking studies of Cys-substitution mutants, and protein disaggregation assays. A comprehensive understanding of the structural features of MjsHSP16.5 expectedly holds the potential to inspire a wide range of interdisciplinary applications, owing to the renowned versatility of this sHSP as a nanoscale protein platform.
履歴
登録2023年10月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small heat shock protein HSP16.5
P: Small heat shock protein HSP16.5
T: Small heat shock protein HSP16.5
U: Small heat shock protein HSP16.5
E: Small heat shock protein HSP16.5
I: Small heat shock protein HSP16.5
X: Small heat shock protein HSP16.5
D: Small heat shock protein HSP16.5
F: Small heat shock protein HSP16.5
R: Small heat shock protein HSP16.5
O: Small heat shock protein HSP16.5
C: Small heat shock protein HSP16.5
B: Small heat shock protein HSP16.5
W: Small heat shock protein HSP16.5
K: Small heat shock protein HSP16.5
N: Small heat shock protein HSP16.5
H: Small heat shock protein HSP16.5
L: Small heat shock protein HSP16.5
M: Small heat shock protein HSP16.5
Q: Small heat shock protein HSP16.5
J: Small heat shock protein HSP16.5
G: Small heat shock protein HSP16.5
S: Small heat shock protein HSP16.5
V: Small heat shock protein HSP16.5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)395,28024
ポリマ－395,28024
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Small heat shock protein HSP16.5


分子量: 16469.990 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
遺伝子: MJ0285 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57733

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.396 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC2.4.6粒子像選択
4CTFFIND4CTF補正
9cryoSPARC2.4.6初期オイラー角割当
10cryoSPARC2.4.6最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.4.6３次元再構成
13cryoSPARC2.4.6モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 242099
対称性点対称性: O (正8面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 205569 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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