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- EMDB-37713: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37713
タイトルSmall-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5
マップデータ
試料
  • 複合体: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5
    • タンパク質・ペプチド: Small heat shock protein HSP16.5
キーワードHsp16.5 / molecular chaperone / oligomeric protein / small heat-shock protein / stress response / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein complex oligomerization / response to salt stress / protein folding chaperone / response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein stabilization / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Small heat shock protein HSP16.5
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Lee J / Ryu B / Kim T / Kim KK
資金援助 韓国, 3件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A914022936 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2017R1D1A1B03031067 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)RS-2023-00217189 韓国
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of a 16.5-kDa small heat-shock protein from Methanocaldococcus jannaschii.
著者: Joohyun Lee / Bumhan Ryu / Truc Kim / Kyeong Kyu Kim /
要旨: The small heat-shock protein (sHSP) from the archaea Methanocaldococcus jannaschii, MjsHSP16.5, functions as a broad substrate ATP-independent holding chaperone protecting misfolded proteins from ...The small heat-shock protein (sHSP) from the archaea Methanocaldococcus jannaschii, MjsHSP16.5, functions as a broad substrate ATP-independent holding chaperone protecting misfolded proteins from aggregation under stress conditions. This protein is the first sHSP characterized by X-ray crystallography, thereby contributing significantly to our understanding of sHSPs. However, despite numerous studies assessing its functions and structures, the precise arrangement of the N-terminal domains (NTDs) within this sHSP cage remains elusive. Here we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of MjsHSP16.5 at 2.49-Å resolution. The subunits of MjsHSP16.5 in the cryo-EM structure exhibit lesser compaction compared to their counterparts in the crystal structure. This structural feature holds particular significance in relation to the biophysical properties of MjsHSP16.5, suggesting a close resemblance to this sHSP native state. Additionally, our cryo-EM structure unveils the density of residues 24-33 within the NTD of MjsHSP16.5, a feature that typically remains invisible in the majority of its crystal structures. Notably, these residues show a propensity to adopt a β-strand conformation and engage in antiparallel interactions with strand β1, both intra- and inter-subunit modes. These structural insights are corroborated by structural predictions, disulfide bond cross-linking studies of Cys-substitution mutants, and protein disaggregation assays. A comprehensive understanding of the structural features of MjsHSP16.5 expectedly holds the potential to inspire a wide range of interdisciplinary applications, owing to the renowned versatility of this sHSP as a nanoscale protein platform.
履歴
登録2023年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月27日-
マップ公開2023年12月27日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37713.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37713.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.67 Å/pix.
x 384 pix.
= 258.432 Å		0.67 Å/pix.
x 384 pix.
= 258.432 Å		0.67 Å/pix.
x 384 pix.
= 258.432 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.673 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.723
最小 - 最大-2.5506134 - 3.9405267
平均 (標準偏差)0.0009076415 (±0.15463279)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 258.432 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_37713_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_37713_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37713_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37713_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5

全体名称: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5
要素
  • 複合体: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5
    • タンパク質・ペプチド: Small heat shock protein HSP16.5

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超分子 #1: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5

超分子名称: Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
分子量理論値: 396 KDa

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分子 #1: Small heat shock protein HSP16.5

分子名称: Small heat shock protein HSP16.5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
分子量理論値: 16.46999 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MFGRDPFDSL FERMFKEFFA TPMTGTTMIQ SSTGIQISGK GFMPISIIEG DQHIKVIAWL PGVNKEDIIL NAVGDTLEIR AKRSPLMIT ESERIIYSEI PEEEEIYRTI KLPATVKEEN ASAKFENGVL SVILPKAESS IKKGINIE

UniProtKB: Small heat shock protein HSP16.5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 242099
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.4.6) / 使用した粒子像数: 205569
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.4.6)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.4.6)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8wp9:
Small-heat shock protein from Methanocaldococcus jannaschii, Hsp16.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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