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万見
- PDB-8wkt: Cryo-EM structure of DSR2-DSAD1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wkt
タイトルCryo-EM structure of DSR2-DSAD1 complex
要素
  • SIR2-like domain-containing protein
  • SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Anti-phage immune / NADase / Defense-associated sirtuin 2 / DSR2 / Phage tail tube protein / DSR Anti Defense 1 / DSAD1 / Bacteria-phage interaction
機能・相同性SIR2-like domain / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / SIR2-like domain-containing protein / SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis subsp. natto (納豆菌)
Caudoviricetes (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.86 Å
データ登録者Gao, A. / Huang, J. / Zhu, K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Molecular basis of bacterial DSR2 anti-phage defense and viral immune evasion.
著者: Jiafeng Huang / Keli Zhu / Yina Gao / Feng Ye / Zhaolong Li / Yao Ge / Songqing Liu / Jing Yang / Ang Gao /
要旨: Defense-associated sirtuin 2 (DSR2) systems are widely distributed across prokaryotic genomes, providing robust protection against phage infection. DSR2 recognizes phage tail tube proteins and ...Defense-associated sirtuin 2 (DSR2) systems are widely distributed across prokaryotic genomes, providing robust protection against phage infection. DSR2 recognizes phage tail tube proteins and induces abortive infection by depleting intracellular NAD, a process that is counteracted by another phage-encoded protein, DSR Anti Defense 1 (DSAD1). Here, we present cryo-EM structures of Bacillus subtilis DSR2 in its apo, Tube-bound, and DSAD1-bound states. DSR2 assembles into an elongated tetramer, with four NADase catalytic modules clustered in the center and the regulatory-sensing modules distributed at four distal corners. Interestingly, monomeric Tube protein, rather than its oligomeric states, docks at each corner of the DSR2 tetramer to form a 4:4 DSR2-Tube assembly, which is essential for DSR2 NADase activity. DSAD1 competes with Tube for binding to DSR2 by occupying an overlapping region, thereby inhibiting DSR2 immunity. Thus, our results provide important insights into the assembly, activation and inhibition of the DSR2 anti-phage defense system.
履歴
登録2023年9月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIR2-like domain-containing protein
B: SIR2-like domain-containing protein
C: SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI
D: SIR2-like domain-containing protein
E: SIR2-like domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)487,8915
ポリマ－487,8915
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
SIR2-like domain-containing protein


分子量: 118504.602 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. natto (strain BEST195) (納豆菌)
遺伝子: BSNT_07056 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D4G637
#2: タンパク質 SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI / DSAD1


分子量: 13872.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Sequence reference for Caudoviricetes (tax id 2731619) is not available in UniProt at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt id Q796A8.
由来: (組換発現) Caudoviricetes (ウイルス) / 遺伝子: yotI, yodW, yokF, BSU19870 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q796A8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DSR2-DSAD1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Bacillus subtilis subsp. natto (strain BEST195) (納豆菌)645657
31Caudoviricetes (ウイルス)2731619
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105782 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00322459
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56830292
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.032906
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413232
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043864

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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