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万見
- PDB-8wi0: wt-hMRP5 inward-open -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wi0
タイトルwt-hMRP5 inward-open
要素(ATP-binding cassette sub-family C member 5) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / wt-hMRP5 inward-open
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleotide transport / macromolecule transmembrane transporter activity / cGMP transport / carbohydrate derivative transmembrane transporter activity / Hyaluronan biosynthesis and export / folate transmembrane transport / purine nucleotide transmembrane transporter activity / cAMP transport / heme transmembrane transporter activity / glutathione transmembrane transport ...purine nucleotide transport / macromolecule transmembrane transporter activity / cGMP transport / carbohydrate derivative transmembrane transporter activity / Hyaluronan biosynthesis and export / folate transmembrane transport / purine nucleotide transmembrane transporter activity / cAMP transport / heme transmembrane transporter activity / glutathione transmembrane transport / glutathione transmembrane transporter activity / heme transmembrane transport / hyaluronan biosynthetic process / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / organic anion transmembrane transporter activity / xenobiotic transmembrane transport / export across plasma membrane / ABC-type xenobiotic transporter / Paracetamol ADME / ABC-type xenobiotic transporter activity / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / Azathioprine ADME / xenobiotic transport / efflux transmembrane transporter activity / xenobiotic transmembrane transporter activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / transport across blood-brain barrier / xenobiotic metabolic process / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / Golgi lumen / basolateral plasma membrane / endosome membrane / apical plasma membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...: / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding cassette sub-family C member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Liu, Z.M. / Huang, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Inhibition and transport mechanisms of the ABC transporter hMRP5.
著者: Ying Huang / Chenyang Xue / Ruiqian Bu / Cang Wu / Jiachen Li / Jinqiu Zhang / Jinyu Chen / Zhaoying Shi / Yonglong Chen / Yong Wang / Zhongmin Liu /
要旨: Human multidrug resistance protein 5 (hMRP5) effluxes anticancer and antivirus drugs, driving multidrug resistance. To uncover the mechanism of hMRP5, we determine six distinct cryo-EM structures, ...Human multidrug resistance protein 5 (hMRP5) effluxes anticancer and antivirus drugs, driving multidrug resistance. To uncover the mechanism of hMRP5, we determine six distinct cryo-EM structures, revealing an autoinhibitory N-terminal peptide that must dissociate to permit subsequent substrate recruitment. Guided by these molecular insights, we design an inhibitory peptide that could block substrate entry into the transport pathway. We also identify a regulatory motif, comprising a positively charged cluster and hydrophobic patches, within the first nucleotide-binding domain that modulates hMRP5 localization by engaging with membranes. By integrating our structural, biochemical, computational, and cell biological findings, we propose a model for hMRP5 conformational cycling and localization. Overall, this work provides mechanistic understanding of hMRP5 function, while informing future selective hMRP5 inhibitor development. More broadly, this study advances our understanding of the structural dynamics and inhibition of ABC transporters.
履歴
登録2023年9月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-binding cassette sub-family C member 5
B: ATP-binding cassette sub-family C member 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,8662
ポリマ－162,8662
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ATP-binding cassette sub-family C member 5 / Multi-specific organic anion transporter C / MOAT-C / Multidrug resistance-associated protein 5 / ...Multi-specific organic anion transporter C / MOAT-C / Multidrug resistance-associated protein 5 / SMRP / pABC11


分子量: 160863.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCC5, MRP5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O15440, トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う, ABC-type xenobiotic transporter
#2: タンパク質・ペプチド ATP-binding cassette sub-family C member 5 / Multi-specific organic anion transporter C / MOAT-C / Multidrug resistance-associated protein 5 / ...Multi-specific organic anion transporter C / MOAT-C / Multidrug resistance-associated protein 5 / SMRP / pABC11


分子量: 2002.036 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: peptide:CQDALETAARAEGL(SEP)LDAS / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCC5, MRP5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O15440, トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う, ABC-type xenobiotic transporter
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: wt-hMRP5 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 763338 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039900
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54513400
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.0311334
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041570
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051680

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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