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万見
- PDB-8w4j: Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to human glutamat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w4j
タイトルCryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to human glutamate dehydrogenase I
要素
  • Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
  • Kelch-like protein 22
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glutamate catabolic process / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / polar microtubule / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / Glutamate and glutamine metabolism ...L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glutamate catabolic process / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / polar microtubule / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / cellular response to L-leucine / negative regulation of type I interferon production / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / intercellular bridge / glutamine metabolic process / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein monoubiquitination / mitotic sister chromatid segregation / NAD+ binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / 14-3-3 protein binding / Mitochondrial protein degradation / substantia nigra development / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid stimulus / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / mitotic spindle / ADP binding / microtubule cytoskeleton / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell growth / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / lysosome / mitochondrial matrix / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / GTP binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 22 / Kelch motif / Galactose oxidase, central domain / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase ...Kelch-like protein 22 / Kelch motif / Galactose oxidase, central domain / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / Kelch-like protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Su, M.-Y. / Su, M.-Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Other government2022A1515010856
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to an oligomeric metabolic enzyme.
著者: Fei Teng / Yang Wang / Ming Liu / Shuyun Tian / Goran Stjepanovic / Ming-Yuan Su /
要旨: CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric ...CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric BTB-Kelch family proteins combine adapter and substrate receptor into a single polypeptide for the CULLIN3 family. However, the entire structural assembly and molecular details have not been elucidated to date. Here, we present a cryo-EM structure of the CULLIN3 in complex with Kelch-like protein 22 (KLHL22) and a mitochondrial glutamate dehydrogenase complex I (GDH1) at 3.06 Å resolution. The structure adopts a W-shaped architecture formed by E3 ligase dimers. Three CULLIN3 dimers were found to be dynamically associated with a single GDH1 hexamer. CULLIN3 ligase mediated the polyubiquitination of GDH1 in vitro. Together, these results enabled the establishment of a structural model for understanding the complete assembly of BTB-Kelch proteins with CULLIN3 and how together they recognize oligomeric substrates and target them for ubiquitination.
履歴
登録2023年8月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
B: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
C: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
D: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
E: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
F: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
I: Kelch-like protein 22
J: Kelch-like protein 22


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)512,3748
ポリマ－512,3748
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / GDH 1


分子量: 61480.746 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00367, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: タンパク質 Kelch-like protein 22


分子量: 71744.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHL22 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q53GT1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm
撮影電子線照射量: 1.072 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62817 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00327630
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.44837679
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.3534296
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0424412
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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