[日本語] English
万見
- PDB-8v38: Structure of the human systemic RNAi defective transmembrane prot... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v38
タイトルStructure of the human systemic RNAi defective transmembrane protein 1 (hSIDT1)
要素SID1 transmembrane family member 1,RNA-directed RNA polymerase L
キーワードMEMBRANE PROTEIN / RNA interference / transmembrane protein / cholesterol or dsRNA uptake family.
機能・相同性
機能・相同性情報


NNS virus cap methyltransferase / RNA transmembrane transporter activity / GDP polyribonucleotidyltransferase / RNA transport / cholesterol binding / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / double-stranded RNA binding / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm ...NNS virus cap methyltransferase / RNA transmembrane transporter activity / GDP polyribonucleotidyltransferase / RNA transport / cholesterol binding / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / double-stranded RNA binding / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / lysosome / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase L methyltransferase domain, rhabdovirus / Virus-capping methyltransferase, MT domain / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / SID1 transmembrane family / dsRNA-gated channel SID-1 / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V / RNA-directed RNA polymerase L, C-terminal / Mononegavirales RNA dependent RNA polymerase ...RNA-directed RNA polymerase L methyltransferase domain, rhabdovirus / Virus-capping methyltransferase, MT domain / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / SID1 transmembrane family / dsRNA-gated channel SID-1 / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V / RNA-directed RNA polymerase L, C-terminal / Mononegavirales RNA dependent RNA polymerase / Mononegavirales mRNA-capping region V / RdRp of negative ssRNA viruses with non-segmented genomes catalytic domain profile. / Mononegavirus L protein 2'-O-ribose methyltransferase domain profile. / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-directed RNA polymerase L / SID1 transmembrane family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Navratna, V. / Kumar, A. / Rana, J.K. / Mosalaganti, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structure of the human systemic RNAi defective transmembrane protein 1 (hSIDT1) reveals the conformational flexibility of its lipid binding domain.
著者: Vikas Navratna / Arvind Kumar / Jaimin K Rana / Shyamal Mosalaganti /
要旨: In , inter-cellular transport of the small non-coding RNA causing systemic RNA interference (RNAi) is mediated by the transmembrane protein SID1, encoded by the gene in the systemic RNA interference- ...In , inter-cellular transport of the small non-coding RNA causing systemic RNA interference (RNAi) is mediated by the transmembrane protein SID1, encoded by the gene in the systemic RNA interference-defective () loci. SID1 shares structural and sequence similarity with cholesterol uptake protein 1 (CHUP1) and is classified as a member of the cholesterol uptake family (ChUP). Although systemic RNAi is not an evolutionarily conserved process, the gene products are found across the animal kingdom, suggesting the existence of other novel gene regulatory mechanisms mediated by small non-coding RNAs. Human homologs of gene products - hSIDT1 and hSIDT2 - mediate contact-dependent lipophilic small non-coding dsRNA transport. Here, we report the structure of recombinant human SIDT1. We find that the extra-cytosolic domain (ECD) of hSIDT1 adopts a double jelly roll fold, and the transmembrane domain (TMD) exists as two modules - a flexible lipid binding domain (LBD) and a rigid TMD core. Our structural analyses provide insights into the inherent conformational dynamics within the lipid binding domain in cholesterol uptake (ChUP) family members.
履歴
登録2023年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SID1 transmembrane family member 1,RNA-directed RNA polymerase L
B: SID1 transmembrane family member 1,RNA-directed RNA polymerase L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,1962
ポリマ－248,1962
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Auth seq-ID: 42 - 819 / Label seq-ID: 42 - 819

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.999999982487, 4.20496311004E-5, -0.00018236526686), (-4.20581746387E-5, -0.999999998018, 4.68449132202E-5), (-0.000182363296687, 4.685258235E-5, 0.999999982274) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999999982487, 4.20496311004E-5, -0.00018236526686), (-4.20581746387E-5, -0.999999998018, 4.68449132202E-5), (-0.000182363296687, 4.685258235E-5, 0.999999982274)
ベクター: 306.012540419, 306.000224991, 0.022813574541)

-
要素

#1: タンパク質 SID1 transmembrane family member 1,RNA-directed RNA polymerase L / Large structural protein / Replicase / Transcriptase


分子量: 124098.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIDT1 / プラスミド: pEG BacMam C term 3C eGFP StrepII / 詳細 (発現宿主): Addgene # 160686 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9NXL6, UniProt: A0A5P9VSM8, NNS virus cap methyltransferase, RNA-directed RNA polymerase, GDP polyribonucleotidyltransferase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human systemic RNAi defective transmembrane protein 1 (hSIDT1)
タイプ: COMPLEX
詳細: Full length human SIDT1 expressed as a recombinant fusion protein with N-terminal GFP, in mammalian cells
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.1239 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞内の位置Organelle
21Homo sapiens (ヒト)9606Lysosomal membraneLysosomes
31Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293S GnTI- / プラスミド: pEG BacMam C term StrepII eGFP 3C
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.5 %DigitoninC56H92O291
225 mMTrizma baseNH2C(CH2OH)31
3200 mMSodium ChlorideNaCl1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: hSIDT1 in digitonin micelle, purified by Strep-Tactin affinity chromatography
試料支持詳細: 15 mA current / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 17000
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3204173
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122683 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築詳細: Made using Model angelo / Source name: Other / タイプ: in silico model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 116.76 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00379384
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.906312800
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05181502
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00761632
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.83291318
Refine LS restraints NCSタイプ: NCS constraints / Rms dev position: 5.21703157262E-13 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る