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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8uz6 | ||||||
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タイトル | The structure of the native cardiac thin filament troponin core in Ca2+-free tilted state from the lower strand | ||||||
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機能・相同性 | ![]() Striated Muscle Contraction / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Galkin, V.E. / Risi, C.M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Troponin Structural Dynamics in the Native Cardiac Thin Filament Revealed by Cryo Electron Microscopy. 著者: Cristina M Risi / Betty Belknap / Jennifer Atherton / Isabella Leite Coscarella / Howard D White / P Bryant Chase / Jose R Pinto / Vitold E Galkin / ![]() 要旨: Cardiac muscle contraction occurs due to repetitive interactions between myosin thick and actin thin filaments (TF) regulated by Ca levels, active cross-bridges, and cardiac myosin-binding protein C ...Cardiac muscle contraction occurs due to repetitive interactions between myosin thick and actin thin filaments (TF) regulated by Ca levels, active cross-bridges, and cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C). The cardiac TF (cTF) has two nonequivalent strands, each comprised of actin, tropomyosin (Tm), and troponin (Tn). Tn shifts Tm away from myosin-binding sites on actin at elevated Ca levels to allow formation of force-producing actomyosin cross-bridges. The Tn complex is comprised of three distinct polypeptides - Ca-binding TnC, inhibitory TnI, and Tm-binding TnT. The molecular mechanism of their collective action is unresolved due to lack of comprehensive structural information on Tn region of cTF. C1 domain of cMyBP-C activates cTF in the absence of Ca to the same extent as rigor myosin. Here we used cryo-EM of native cTFs to show that cTF Tn core adopts multiple structural conformations at high and low Ca levels and that the two strands are structurally distinct. At high Ca levels, cTF is not entirely activated by Ca but exists in either partially or fully activated state. Complete dissociation of TnI C-terminus is required for full activation. In presence of cMyBP-C C1 domain, Tn core adopts a fully activated conformation, even in absence of Ca. Our data provide a structural description for the requirement of myosin to fully activate cTFs and explain increased affinity of TnC to Ca in presence of active cross-bridges. We suggest that allosteric coupling between Tn subunits and Tm is required to control actomyosin interactions. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 242.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 186.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 42835MC ![]() 8uwwC ![]() 8uwxC ![]() 8uwyC ![]() 8uydC ![]() 8uz5C ![]() 8uzxC ![]() 8uzyC ![]() 8v01C ![]() 8v0iC ![]() 8v0kC ![]() 8v0yC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 5種, 7分子 ABCDEFG
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 42064.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | | ![]() 分子量: 18433.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | | ![]() 分子量: 24092.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 33941.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 32762.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 2種, 4分子 ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
#6: 化合物 | ![]() #7: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: thin filament troponin core complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: EMS Lacey Carbon |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 34 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 24133 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 7379204 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28445 / 詳細: Filtered to 8A / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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