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万見
- PDB-8uux: Murine norovirus capsid protein in the presence of 1mM calcium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uux
タイトルMurine norovirus capsid protein in the presence of 1mM calcium
要素Capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / murine / norovirus / metals / activation
機能・相同性Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / virus-mediated perturbation of host defense response / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Smith, T.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI141465 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2024
タイトル: The reversible activation of norovirus by metal ions.
著者: Michael Sherman / Faith Cox / Hong Smith / Mohamed H Habib / Stephanie Karst / Christiane E Wobus / Thomas J Smith /
要旨: Murine norovirus (MNV) undergoes extremely large conformational changes in response to the environment. The = 3 icosahedral capsid is composed of 180 copies of ~58-kDa VP1 comprised of N-terminus (N) ...Murine norovirus (MNV) undergoes extremely large conformational changes in response to the environment. The = 3 icosahedral capsid is composed of 180 copies of ~58-kDa VP1 comprised of N-terminus (N), shell (S), and C-terminal protruding (P) domains. At neutral pH, the P domains are loosely tethered to the shell and float ~15 Å above the surface. At low pH or in the presence of bile salts, the P domain drops onto the shell and this movement is accompanied by conformational changes within the P domain that enhance receptor interactions while blocking antibody binding. While previous crystallographic studies identified metal binding sites in the isolated P domain, the ~2.7-Å cryo-electron microscopy structures of MNV in the presence of Mg or Ca presented here show that metal ions can recapitulate the contraction observed at low pH or in the presence of bile. Further, we show that these conformational changes are reversed by dialysis against EDTA. As observed in the P domain crystal structures, metal ions bind to and contract the G'H' loop. This movement is correlated with the lifting of the C'D' loop and rotation of the P domain dimers about each other, exposing the bile salt binding pocket. Isothermal titration calorimetry experiments presented here demonstrate that the activation signals (bile salts, low pH, and metal ions) act in a synergistic manner that, individually, all result in the same activated structure. We present a model whereby these reversible conformational changes represent a uniquely dynamic and tissue-specific structural adaptation to the environment.IMPORTANCEThe highly mobile protruding domains on the calicivirus capsids are recognized by cell receptor(s) and antibodies. At neutral pH, they float ~15 Å above the shell but at low pH or in the presence of bile salts, they contract onto the surface. Concomitantly, changes within the P domain block antibody binding while enhancing receptor binding. While we previously demonstrated that metals also block antibody binding, it was unknown whether they might also cause similar conformational changes in the virion. Here, we present the near atomic cryo-electron microscopy structures of infectious murine norovirus (MNV) in the presence of calcium or magnesium ions. The metal ions reversibly induce the same P domain contraction as low pH and bile salts and act in a synergistic manner with the other stimuli. We propose that, unlike most other viruses, MNV facilely changes conformations as a unique means to escape immune surveillance as it moves through various tissues.
履歴
登録2023年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,5306
ポリマ－168,4103
非ポリマー1203
水5,585310
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein


分子量: 56136.617 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
参照: UniProt: Q2V8W4
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Murine norovirus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 48 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 77727 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00212097
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59116588
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.4211655
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0451888
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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