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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8uox | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a Counterclockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied | |||||||||||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN / Flagella / Salmonella / C-ring / motor | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / positive chemotaxis / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Johnson, S. / Deme, J.C. / Lea, S.M. | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 英国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2024 タイトル: Structural basis of directional switching by the bacterial flagellum. 著者: Steven Johnson / Justin C Deme / Emily J Furlong / Joseph J E Caesar / Fabienne F V Chevance / Kelly T Hughes / Susan M Lea / 要旨: The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that harvests energy from uni-directional ion flow across the inner membrane to power bacterial swimming via rotation of the flagellar ...The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that harvests energy from uni-directional ion flow across the inner membrane to power bacterial swimming via rotation of the flagellar filament. Rotation is bi-directional, with binding of a cytoplasmic chemotactic response regulator controlling reversal, though the structural and mechanistic bases for rotational switching are not well understood. Here we present cryoelectron microscopy structures of intact Salmonella flagellar basal bodies (3.2-5.5 Å), including the cytoplasmic C-ring complexes required for power transmission, in both counter-clockwise and clockwise rotational conformations. These reveal 180° movements of both the N- and C-terminal domains of the FliG protein, which, when combined with a high-resolution cryoelectron microscopy structure of the MotAB stator, show that the stator shifts from the outside to the inside of the C-ring. This enables rotational switching and reveals how uni-directional ion flow across the inner membrane is used to accomplish bi-directional rotation of the flagellum. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8uox.cif.gz | 6.5 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8uox.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 8uox.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8uox_validation.pdf.gz | 3.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8uox_full_validation.pdf.gz | 3.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8uox_validation.xml.gz | 828.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8uox_validation.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/8uox ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/8uox | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 42439MC 8ucsC 8umdC 8umxC 8uplC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 61295.645 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) 参照: UniProt: P15928 #2: タンパク質 | 分子量: 36890.957 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) 参照: UniProt: P0A1J9 #3: タンパク質 | 分子量: 37901.066 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) 参照: UniProt: P26418 #4: タンパク質 | 分子量: 14801.823 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) 参照: UniProt: P26419 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Intact C34 flagellar C-ring from purified basal bodies, counterclockwise locked. タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) |
緩衝液 | pH: 8.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 58.5 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21rc1_5084 / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15952 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 325.49 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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