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万見
- PDB-8uk3: The rotavirus VP5*/VP8* conformational transition permeabilizes m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uk3
タイトルThe rotavirus VP5*/VP8* conformational transition permeabilizes membranes to Ca2+ (class 6 reconstruction)
要素
  • Outer capsid glycoprotein VP7
  • Outer capsid protein VP4
キーワードVIRAL PROTEIN / Non-enveloped virus / viral particle / entry / membrane-penetration / rotavirus / VP4 / VP5* / VP8* / calcium / Ca2+ / liposome
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endoplasmic reticulum lumen / host cell rough endoplasmic reticulum / T=13 icosahedral viral capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / host cytoskeleton / viral outer capsid / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...host cell endoplasmic reticulum lumen / host cell rough endoplasmic reticulum / T=13 icosahedral viral capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / host cytoskeleton / viral outer capsid / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein VP7 / Glycoprotein VP7, domain 1 / Glycoprotein VP7, domain 2 / Glycoprotein VP7 / Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 / Rotavirus VP4, membrane interaction domain superfamily / Rotavirus VP4, membrane interaction domain / Rotavirus VP4 membrane interaction domain ...Glycoprotein VP7 / Glycoprotein VP7, domain 1 / Glycoprotein VP7, domain 2 / Glycoprotein VP7 / Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 / Rotavirus VP4, membrane interaction domain superfamily / Rotavirus VP4, membrane interaction domain / Rotavirus VP4 membrane interaction domain / Haemagglutinin outer capsid protein VP4, concanavalin-like domain / Outer Capsid protein VP4 (Hemagglutinin) Concanavalin-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer capsid protein VP4 / Outer capsid glycoprotein VP7
類似検索 - 構成要素
生物種Simian rotavirus A strain RRV (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者De Sautu, M. / Herrmann, T. / Jenni, S. / Harrison, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA13202 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2024
タイトル: The rotavirus VP5*/VP8* conformational transition permeabilizes membranes to Ca2.
著者: Marilina de Sautu / Tobias Herrmann / Gustavo Scanavachi / Simon Jenni / Stephen C Harrison /
要旨: Rotaviruses infect cells by delivering into the cytosol a transcriptionally active inner capsid particle (a "double-layer particle": DLP). Delivery is the function of a third, outer layer, which ...Rotaviruses infect cells by delivering into the cytosol a transcriptionally active inner capsid particle (a "double-layer particle": DLP). Delivery is the function of a third, outer layer, which drives uptake from the cell surface into small vesicles from which the DLPs escape. In published work, we followed stages of rhesus rotavirus (RRV) entry by live-cell imaging and correlated them with structures from cryogenic electron microscopy and tomography (cryo-EM and cryo-ET). The virus appears to wrap itself in membrane, leading to complete engulfment and loss of Ca2+ from the vesicle produced by the wrapping. One of the outer-layer proteins, VP7, is a Ca2+-stabilized trimer; loss of Ca2+ releases both VP7 and the other outer-layer protein, VP4, from the particle. VP4, activated by cleavage into VP8* and VP5*, is a trimer that undergoes a large-scale conformational rearrangement, reminiscent of the transition that viral fusion proteins undergo to penetrate a membrane. The rearrangement of VP5* thrusts a 250-residue, C-terminal segment of each of the three subunits outward, while allowing the protein to remain attached to the virus particle and to the cell being infected. We proposed that this segment inserts into the membrane of the target cell, enabling Ca2+ to cross. In the work reported here, we show the validity of key aspects of this proposed sequence. By cryo-EM studies of liposome-attached virions ("triple-layer particles": TLPs) and single-particle fluorescence imaging of liposome-attached TLPs, we confirm insertion of the VP4 C-terminal segment into the membrane and ensuing generation of a Ca2+ "leak". The results allow us to formulate a molecular description of early events in entry. We also discuss our observations in the context of other work on double-strand RNA virus entry.
履歴
登録2023年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Outer capsid protein VP4
f: Outer capsid glycoprotein VP7
2: Outer capsid protein VP4
g: Outer capsid glycoprotein VP7
3: Outer capsid protein VP4
h: Outer capsid glycoprotein VP7
i: Outer capsid glycoprotein VP7
j: Outer capsid glycoprotein VP7
k: Outer capsid glycoprotein VP7
l: Outer capsid glycoprotein VP7
m: Outer capsid glycoprotein VP7
n: Outer capsid glycoprotein VP7
o: Outer capsid glycoprotein VP7
p: Outer capsid glycoprotein VP7
q: Outer capsid glycoprotein VP7
r: Outer capsid glycoprotein VP7
a: Outer capsid glycoprotein VP7
b: Outer capsid glycoprotein VP7
c: Outer capsid glycoprotein VP7
d: Outer capsid glycoprotein VP7
e: Outer capsid glycoprotein VP7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)934,57093
ポリマ－928,42421
非ポリマー6,14672
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Outer capsid protein VP4 / Hemagglutinin


分子量: 86655.586 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Simian rotavirus A strain RRV (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): MA104 / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: G0YZG6
#2: タンパク質
Outer capsid glycoprotein VP7


分子量: 37136.531 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Simian rotavirus A strain RRV (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): MA104 / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: P12476
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Simian rotavirus A strain RRV / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Simian rotavirus A strain RRV (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 8 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 70018 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 6WXG

6wxg


Accession code: 6WXG / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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