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万見
- PDB-8u7i: Structure of the phage immune evasion protein Gad1 bound to the G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u7i
タイトルStructure of the phage immune evasion protein Gad1 bound to the Gabija GajAB complex
要素
  • Endonuclease GajA
  • Gabija Anti-Defense 1
  • Gabija protein GajB
キーワードVIRAL PROTEIN / viral immune evasion / phage / bacteria / anti-phage defense complex / DNA nuclease / DNA helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / defense response to virus / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
AAA domain, group 15 / : / Overcoming lysogenization defect protein-like, TOPRIM domain / OLD protein-like, TOPRIM domain / AAA ATPase domain / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. ...AAA domain, group 15 / : / Overcoming lysogenization defect protein-like, TOPRIM domain / OLD protein-like, TOPRIM domain / AAA ATPase domain / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Gabija anti-defense 1 / Endonuclease GajA / Gabija protein GajB
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus VD045 (バクテリア)
Bacillus phage phi3T (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Antine, S.P. / Johnson, A.G. / Mooney, S.E. / Mayer, M.L. / Kranzusch, P.J.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
The Pew Charitable Trusts 米国
Burroughs Wellcome Fund 米国
The G. Harold and Leila Y. Mathers Foundation 米国
The Mark Foundation 米国
Parker Institute for Cancer Immunotherapy 米国
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structural basis of Gabija anti-phage defence and viral immune evasion.
著者: Sadie P Antine / Alex G Johnson / Sarah E Mooney / Azita Leavitt / Megan L Mayer / Erez Yirmiya / Gil Amitai / Rotem Sorek / Philip J Kranzusch /
要旨: Bacteria encode hundreds of diverse defence systems that protect them from viral infection and inhibit phage propagation. Gabija is one of the most prevalent anti-phage defence systems, occurring in ...Bacteria encode hundreds of diverse defence systems that protect them from viral infection and inhibit phage propagation. Gabija is one of the most prevalent anti-phage defence systems, occurring in more than 15% of all sequenced bacterial and archaeal genomes, but the molecular basis of how Gabija defends cells from viral infection remains poorly understood. Here we use X-ray crystallography and cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define how Gabija proteins assemble into a supramolecular complex of around 500 kDa that degrades phage DNA. Gabija protein A (GajA) is a DNA endonuclease that tetramerizes to form the core of the anti-phage defence complex. Two sets of Gabija protein B (GajB) dimers dock at opposite sides of the complex and create a 4:4 GajA-GajB assembly (hereafter, GajAB) that is essential for phage resistance in vivo. We show that a phage-encoded protein, Gabija anti-defence 1 (Gad1), directly binds to the Gabija GajAB complex and inactivates defence. A cryo-EM structure of the virally inhibited state shows that Gad1 forms an octameric web that encases the GajAB complex and inhibits DNA recognition and cleavage. Our results reveal the structural basis of assembly of the Gabija anti-phage defence complex and define a unique mechanism of viral immune evasion.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Phages overcome bacterial immunity via diverse anti-defense proteins
著者: Yirmiya, E. / Leavitt, A. / Lu, A. / Avraham, C. / Osterman, I. / Garb, J. / Antine, S.P. / Mooney, S.E. / Hobbs, S.J. / Kranzusch, P.J. / Amitai, G. / Sorek, R.
履歴
登録2023年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年6月5日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endonuclease GajA
B: Endonuclease GajA
C: Endonuclease GajA
D: Endonuclease GajA
E: Gabija protein GajB
F: Gabija protein GajB
G: Gabija protein GajB
H: Gabija protein GajB
I: Gabija Anti-Defense 1
J: Gabija Anti-Defense 1
K: Gabija Anti-Defense 1
L: Gabija Anti-Defense 1
M: Gabija Anti-Defense 1
N: Gabija Anti-Defense 1
O: Gabija Anti-Defense 1
P: Gabija Anti-Defense 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)820,09616
ポリマ－820,09616
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Endonuclease GajA


分子量: 78045.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus VD045 (バクテリア)
遺伝子: gajA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: J8H9C1
#2: タンパク質
Gabija protein GajB


分子量: 57139.992 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus VD045 (バクテリア)
遺伝子: gajB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: J8HQ06
#3: タンパク質
Gabija Anti-Defense 1


分子量: 34919.184 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi3T (ファージ) / 遺伝子: phi3T_128 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1P8CWZ3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Phage Phi3T Gad1 bound to the Bacillus cereus Gabija GajAB complexCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Gabija GajAB complexCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3Gad1 OctamerCOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.775 MDaNO
21.5 MDaNO
310.28 MDaNO
42
53
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Bacillus phage phi3T (ファージ)10736
52Bacillus cereus VD045 (バクテリア)1053225
63Bacillus phage phi3T (ファージ)10736
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
52Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
63Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES-KOH pH 7.5, 20 mM KCl, and 1 mM TCEP-KOH
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 41.1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 351193 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 170.99 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003539544
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.666153104
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04265848
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00456764
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.12535132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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