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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8u66 | |||||||||
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タイトル | Firmicutes Rubisco | |||||||||
要素 | Rubisco | |||||||||
キーワード | LYASE / Carboxylase / Oxygenase | |||||||||
機能・相同性 | 2-CARBOXYARABINITOL-1,5-DIPHOSPHATE 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Bacillota (バクテリア) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.21 Å | |||||||||
データ登録者 | Kaeser, B.P. / Liu, A.K. / Shih, P.M. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Curr Biol / 年: 2023 タイトル: Deep-branching evolutionary intermediates reveal structural origins of form I rubisco. 著者: Albert K Liu / Benjamin Kaeser / LinXing Chen / Jacob West-Roberts / Leah J Taylor-Kearney / Adi Lavy / Damian Günzing / Wen-Jun Li / Michal Hammel / Eva Nogales / Jillian F Banfield / Patrick M Shih / 要旨: The enzyme rubisco (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase) catalyzes the majority of biological carbon fixation on Earth. Although the vast majority of rubiscos across the tree of life ...The enzyme rubisco (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase) catalyzes the majority of biological carbon fixation on Earth. Although the vast majority of rubiscos across the tree of life assemble as homo-oligomers, the globally predominant form I enzyme-found in plants, algae, and cyanobacteria-forms a unique hetero-oligomeric complex. The recent discovery of a homo-oligomeric sister group to form I rubisco (named form I') has filled a key gap in our understanding of the enigmatic origins of the form I clade. However, to elucidate the series of molecular events leading to the evolution of form I rubisco, we must examine more distantly related sibling clades to contextualize the molecular features distinguishing form I and form I' rubiscos. Here, we present a comparative structural study retracing the evolutionary history of rubisco that reveals a complex structural trajectory leading to the ultimate hetero-oligomerization of the form I clade. We structurally characterize the oligomeric states of deep-branching form Iα and I'' rubiscos recently discovered from metagenomes, which represent key evolutionary intermediates preceding the form I clade. We further solve the structure of form I'' rubisco, revealing the molecular determinants that likely primed the enzyme core for the transition from a homo-oligomer to a hetero-oligomer. Our findings yield new insight into the evolutionary trajectory underpinning the adoption and entrenchment of the prevalent assembly of form I rubisco, providing additional context when viewing the enzyme family through the broader lens of protein evolution. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8u66.cif.gz | 686.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8u66.ent.gz | 570.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8u66.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8u66_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8u66_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8u66_validation.xml.gz | 99.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8u66_validation.cif.gz | 154 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u6/8u66 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u6/8u66 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 41946MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50978.855 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillota (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) #2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 糖 | ChemComp-CAP / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: RUBISCO octamer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Bacillota (バクテリア) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | |||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 3903212 | |||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1557723 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT |