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タイトルDeep-branching evolutionary intermediates reveal structural origins of form I rubisco.
ジャーナル・号・ページCurr Biol, Vol. 33, Issue 24, Page 5316-55325.e3, Year 2023
掲載日2023年12月18日
著者Albert K Liu / Benjamin Kaeser / LinXing Chen / Jacob West-Roberts / Leah J Taylor-Kearney / Adi Lavy / Damian Günzing / Wen-Jun Li / Michal Hammel / Eva Nogales / Jillian F Banfield / Patrick M Shih /
PubMed 要旨The enzyme rubisco (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase) catalyzes the majority of biological carbon fixation on Earth. Although the vast majority of rubiscos across the tree of life ...The enzyme rubisco (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase) catalyzes the majority of biological carbon fixation on Earth. Although the vast majority of rubiscos across the tree of life assemble as homo-oligomers, the globally predominant form I enzyme-found in plants, algae, and cyanobacteria-forms a unique hetero-oligomeric complex. The recent discovery of a homo-oligomeric sister group to form I rubisco (named form I') has filled a key gap in our understanding of the enigmatic origins of the form I clade. However, to elucidate the series of molecular events leading to the evolution of form I rubisco, we must examine more distantly related sibling clades to contextualize the molecular features distinguishing form I and form I' rubiscos. Here, we present a comparative structural study retracing the evolutionary history of rubisco that reveals a complex structural trajectory leading to the ultimate hetero-oligomerization of the form I clade. We structurally characterize the oligomeric states of deep-branching form Iα and I'' rubiscos recently discovered from metagenomes, which represent key evolutionary intermediates preceding the form I clade. We further solve the structure of form I'' rubisco, revealing the molecular determinants that likely primed the enzyme core for the transition from a homo-oligomer to a hetero-oligomer. Our findings yield new insight into the evolutionary trajectory underpinning the adoption and entrenchment of the prevalent assembly of form I rubisco, providing additional context when viewing the enzyme family through the broader lens of protein evolution.
リンクCurr Biol / PubMed:37979578
手法EM (単粒子)
解像度2.21 Å
構造データ

41946

8u66

EMDB-41946, PDB-8u66:
Firmicutes Rubisco
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.21 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-CAP:
2-CARBOXYARABINITOL-1,5-DIPHOSPHATE / 2-カルボキシ-D-アラビニト-ル1,5-ビスりん酸

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • bacillota (バクテリア)
キーワードLYASE (リアーゼ) / Carboxylase (カルボキシル化) / Oxygenase (酸素添加酵素)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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