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- PDB-8tah: Cryo-EM structure of Cortactin-bound to Arp2/3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tah
タイトルCryo-EM structure of Cortactin-bound to Arp2/3 complex
要素
  • (Actin-related protein ...) x 7
  • Src substrate cortactin
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Complex / migration / actin / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


lamellipodium organization / EPHB-mediated forward signaling / site of polarized growth / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / modification of postsynaptic structure ...lamellipodium organization / EPHB-mediated forward signaling / site of polarized growth / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / modification of postsynaptic structure / mitotic spindle midzone / regulation of cell projection assembly / regulation of mitophagy / postsynaptic actin cytoskeleton / profilin binding / positive regulation of smooth muscle contraction / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of chemotaxis / Clathrin-mediated endocytosis / substrate-dependent cell migration, cell extension / focal adhesion assembly / podosome / proline-rich region binding / dendritic spine maintenance / Neutrophil degranulation / regulation of axon extension / cortical actin cytoskeleton / cortical cytoskeleton / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cilium assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / extrinsic apoptotic signaling pathway / clathrin-coated pit / voltage-gated potassium channel complex / ruffle / actin filament polymerization / neuron projection morphogenesis / receptor-mediated endocytosis / cell projection / cell motility / actin filament / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / intracellular protein transport / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / cell migration / lamellipodium / cell junction / site of double-strand break / cell cortex / actin cytoskeleton organization / postsynapse / dendritic spine / neuron projection / focal adhesion / glutamatergic synapse / synapse / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hs1/Cortactin / Cortactin, SH3 domain / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 ...Hs1/Cortactin / Cortactin, SH3 domain / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Variant SH3 domain / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin-related protein 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Src substrate cortactin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Fregoso, F.E. / van Eeuwen, T. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM073791 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM148048 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Mechanism of synergistic activation of Arp2/3 complex by cortactin and WASP-family proteins.
著者: Fred E Fregoso / Malgorzata Boczkowska / Grzegorz Rebowski / Peter J Carman / Trevor van Eeuwen / Roberto Dominguez /
要旨: Cortactin coactivates Arp2/3 complex synergistically with WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs) and stabilizes branched networks by linking Arp2/3 complex to F-actin. It is poorly ...Cortactin coactivates Arp2/3 complex synergistically with WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs) and stabilizes branched networks by linking Arp2/3 complex to F-actin. It is poorly understood how cortactin performs these functions. We describe the 2.89 Å resolution cryo-EM structure of cortactin's N-terminal domain (Cort) bound to Arp2/3 complex. Cortactin binds Arp2/3 complex through an inverted Acidic domain (D20-V29), which targets the same site on Arp3 as the Acidic domain of NPFs but with opposite polarity. Sequences N- and C-terminal to cortactin's Acidic domain do not increase its affinity for Arp2/3 complex but contribute toward coactivation with NPFs. Coactivation further increases with NPF dimerization and for longer cortactin constructs with stronger binding to F-actin. The results suggest that cortactin contributes to Arp2/3 complex coactivation with NPFs in two ways, by helping recruit the complex to F-actin and by stabilizing the short-pitch (active) conformation, which are both byproducts of cortactin's core function in branch stabilization.
履歴
登録2023年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / em_author_list

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 3
B: Actin-related protein 2
C: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
D: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
E: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
F: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
G: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
H: Src substrate cortactin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,56912
ポリマ－233,5068
非ポリマー1,0634
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Actin-related protein ... , 7種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 Actin-related protein 3 / Actin-2 / Actin-like protein 3


分子量: 47428.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: P61157
#2: タンパク質 Actin-related protein 2 / Actin-like protein 2


分子量: 44818.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: A7MB62
#3: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A


分子量: 41594.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: Q1JP79
#4: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Arp2/3 complex 34 kDa subunit / p34-ARC


分子量: 34402.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: Q3MHR7
#5: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Arp2/3 complex 21 kDa subunit / p21-ARC


分子量: 20572.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: Q3T035
#6: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Arp2/3 complex 20 kDa subunit / p20-ARC


分子量: 19697.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: Q148J6
#7: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 5


分子量: 16309.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: G3MXC8

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タンパク質 , 1種, 1分子 H

#8: タンパク質 Src substrate cortactin


分子量: 8684.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cttn / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60598

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非ポリマー , 2種, 4分子

#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: .223 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 7
詳細: 10 mM imidazole pH 7.0, 50 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMPotassium chlorideKCl1
22 mMMagnesium ChlorideMgCl21
31 mMethylene glycol-bis(beta-aminoethyl ether)-N,N,N,N-tetraacetic acidEGTA1
410 mMImidazoleI1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: monodisperse
試料支持グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 41.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.0.0粒子像選択
4cryoSPARC4.0.0CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9cryoSPARC4.0.0初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1461919
3次元再構成解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 241506 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 1K8K

1k8k


Accession code: 1K8K / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00515300
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6520721
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.6935640
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0512286
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072663

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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