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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8t1h | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a full-length, native Drp1 dimer | |||||||||
要素 | Dynamin-1-like protein | |||||||||
キーワード | CYTOSOLIC PROTEIN / Dynamin-related protein 1 / Drp1 / mitochondrial fission / GTPase | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding ...mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding / protein localization to mitochondrion / mitochondrial fission / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of mitochondrial fission / heart contraction / intracellular distribution of mitochondria / brush border / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / clathrin-coated pit / mitochondrion organization / GTPase activator activity / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein secretion / synaptic vesicle membrane / small GTPase binding / endocytosis / peroxisome / calcium ion transport / rhythmic process / protein complex oligomerization / regulation of gene expression / microtubule binding / protein-containing complex assembly / microtubule / mitochondrial outer membrane / membrane fusion / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.97 Å | |||||||||
データ登録者 | Rochon, K. / Mears, J.A. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Structural basis for regulated assembly of the mitochondrial fission GTPase Drp1. 著者: Kristy Rochon / Brianna L Bauer / Nathaniel A Roethler / Yuli Buckley / Chih-Chia Su / Wei Huang / Rajesh Ramachandran / Maria S K Stoll / Edward W Yu / Derek J Taylor / Jason A Mears / 要旨: Mitochondrial fission is a critical cellular event to maintain organelle function. This multistep process is initiated by the enhanced recruitment and oligomerization of dynamin-related protein 1 ...Mitochondrial fission is a critical cellular event to maintain organelle function. This multistep process is initiated by the enhanced recruitment and oligomerization of dynamin-related protein 1 (Drp1) at the surface of mitochondria. As such, Drp1 is essential for inducing mitochondrial division in mammalian cells, and homologous proteins are found in all eukaryotes. As a member of the dynamin superfamily of proteins (DSPs), controlled Drp1 self-assembly into large helical polymers stimulates its GTPase activity to promote membrane constriction. Still, little is known about the mechanisms that regulate correct spatial and temporal assembly of the fission machinery. Here we present a cryo-EM structure of a full-length Drp1 dimer in an auto-inhibited state. This dimer reveals two key conformational rearrangements that must be unlocked through intramolecular rearrangements to achieve the assembly-competent state observed in previous structures. This structural insight provides understanding into the mechanism for regulated self-assembly of the mitochondrial fission machinery. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8t1h.cif.gz | 480.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8t1h.ent.gz | 332.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8t1h.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8t1h_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8t1h_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8t1h_validation.xml.gz | 48.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8t1h_validation.cif.gz | 71 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t1/8t1h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t1/8t1h | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 40967MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: TRP / End label comp-ID: TRP / Auth seq-ID: 1 - 736 / Label seq-ID: 1 - 736
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 81984.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNM1L, DLP1, DRP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star / 参照: UniProt: O00429, dynamin GTPase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Dimer complex of native, full length Drp1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.164 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 Star | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 25 mM HEPES (KOH) pH 7.5, 0.15 M KCl, 5 mM MgCl2, 10 mM Beta-mercaptoethanol | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 47.76 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 4560 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 883690 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71611 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | Accession code: 4BEJ 詳細: Dimer built aligning two AlphaFold Chains to the 4BEJ chains A and B Source name: AlphaFold | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 282.05 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | タイプ: NCS constraints / Rms dev position: 1.74629626695E-11 Å |