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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8spv | ||||||
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タイトル | PS3 F1 Rotorless, no ATP | ||||||
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![]() | TRANSLOCASE / membrane / ATP synthase / electron transport | ||||||
機能・相同性 | ![]() proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å | ||||||
![]() | Sobti, M. / Stewart, A.G. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The series of conformational states adopted by rotorless F-ATPase during its hydrolysis cycle. 著者: Meghna Sobti / Hiroshi Ueno / Simon H J Brown / Hiroyuki Noji / Alastair G Stewart / ![]() ![]() 要旨: FF ATP synthase interchanges phosphate transfer energy and proton motive force via a rotary catalytic mechanism and isolated F-ATPase subcomplexes can also hydrolyze ATP to generate rotation of their ...FF ATP synthase interchanges phosphate transfer energy and proton motive force via a rotary catalytic mechanism and isolated F-ATPase subcomplexes can also hydrolyze ATP to generate rotation of their central γ rotor subunit. As ATP is hydrolyzed, the F-ATPase cycles through a series of conformational states that mediates unidirectional rotation of the rotor. However, even in the absence of a rotor, the α and β subunits are still able to pass through a series of conformations, akin to those that generate rotation. Here, we use cryoelectron microscopy to establish the structures of these rotorless states. These structures indicate that cooperativity in this system is likely mediated by contacts between the β subunit lever domains, irrespective of the presence of the γ rotor subunit. These findings provide insight into how long-range information may be transferred in large biological systems. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 526.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 433.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 75.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 113.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 40687MC ![]() 8spwC ![]() 8spxC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51788.184 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0M3VGF9, H+-transporting two-sector ATPase #2: タンパク質 | 分子量: 51584.598 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0M4U1P9, H+-transporting two-sector ATPase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: PS3 F1 Rotorless / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 363810 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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