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万見
- PDB-8skz: Cryo-EM structure of DDM1-HELLS chimera bound to the nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8skz
タイトルCryo-EM structure of DDM1-HELLS chimera bound to the nucleosome
要素
  • (DNA (192-MER)) x 2
  • ATP-dependent DNA helicase DDM1,Lymphoid-specific helicase chimera
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードTRANSLOCASE / helicase / chimera / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / DNA-mediated transformation / urogenital system development / retrotransposition / lymphocyte proliferation / pericentric heterochromatin formation / TGFBR3 expression / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway ...chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / DNA-mediated transformation / urogenital system development / retrotransposition / lymphocyte proliferation / pericentric heterochromatin formation / TGFBR3 expression / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin / DNA helicase activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / epigenetic regulation of gene expression / kidney development / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / DNA helicase / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / hydrolase activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / cell division / apoptotic process / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
HELLS, N-terminal / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site ...HELLS, N-terminal / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H4 / Histone H2B 1.1 / Histone H3.2 / Histone H2A / Lymphoid-specific helicase / ATP-dependent DNA helicase DDM1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Nartey, W. / Williams, G.J.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2018-04327 カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM complex of DDM1-HELLS chimera bound to the nucleosome
著者: Nartey, W. / Williams, G.J.
履歴
登録2023年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent DNA helicase DDM1,Lymphoid-specific helicase chimera
B: Histone H3.2
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: Histone H4
J: DNA (192-MER)
K: DNA (192-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)323,86913
ポリマ－323,37611
非ポリマー4932
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 ABECGDHFI

#1: タンパク質 ATP-dependent DNA helicase DDM1,Lymphoid-specific helicase chimera


分子量: 93326.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This protein is a chimera of Arabidopsis thaliana DDM1 and Homo sapiens HELLS The first 3 amino acids (SNA) are a remnant of an expression tag,This protein is a chimera of Arabidopsis ...詳細: This protein is a chimera of Arabidopsis thaliana DDM1 and Homo sapiens HELLS The first 3 amino acids (SNA) are a remnant of an expression tag,This protein is a chimera of Arabidopsis thaliana DDM1 and Homo sapiens HELLS The first 3 amino acids (SNA) are a remnant of an expression tag,This protein is a chimera of Arabidopsis thaliana DDM1 and Homo sapiens HELLS The first 3 amino acids (SNA) are a remnant of an expression tag
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DDM1, HELLS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XFH4, UniProt: Q9NRZ9
#2: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14381.696 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: h2ac14.L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#5: タンパク質 Histone H4


分子量: 12276.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398084 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8J1LTD2

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DNA鎖 , 2種, 2分子 JK

#6: DNA鎖 DNA (192-MER)


分子量: 59004.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#7: DNA鎖 DNA (192-MER)


分子量: 59546.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM complex of DDM1-HELLS chimera bound to the nucleosome
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)3702
31Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 4.95 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7808

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4cryoSPARC3.3.2CTF補正
10cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
13cryoSPARC3.3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 84067 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 139.02 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004618158
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.579125883
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04152936
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00352182
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d24.25437338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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