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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8sk7 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of designed Influenza HA binder, HA_20, bound to Influenza HA (Strain: Iowa43) | ||||||
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![]() | DE NOVO PROTEIN/Viral Protein / flu / influenza / hemagglutinin / HA / Iowa43 / HA_20 / DE NOVO PROTEIN / minibinder / binder / designed protein / fusion protein / glycoprotein / DE NOVO PROTEIN-Viral Protein complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() unidentified (未定義) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å | ||||||
![]() | Borst, A.J. / Bennett, N.R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: De novo design of protein structure and function with RFdiffusion. 著者: Joseph L Watson / David Juergens / Nathaniel R Bennett / Brian L Trippe / Jason Yim / Helen E Eisenach / Woody Ahern / Andrew J Borst / Robert J Ragotte / Lukas F Milles / Basile I M Wicky / ...著者: Joseph L Watson / David Juergens / Nathaniel R Bennett / Brian L Trippe / Jason Yim / Helen E Eisenach / Woody Ahern / Andrew J Borst / Robert J Ragotte / Lukas F Milles / Basile I M Wicky / Nikita Hanikel / Samuel J Pellock / Alexis Courbet / William Sheffler / Jue Wang / Preetham Venkatesh / Isaac Sappington / Susana Vázquez Torres / Anna Lauko / Valentin De Bortoli / Emile Mathieu / Sergey Ovchinnikov / Regina Barzilay / Tommi S Jaakkola / Frank DiMaio / Minkyung Baek / David Baker / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: There has been considerable recent progress in designing new proteins using deep-learning methods. Despite this progress, a general deep-learning framework for protein design that enables solution of ...There has been considerable recent progress in designing new proteins using deep-learning methods. Despite this progress, a general deep-learning framework for protein design that enables solution of a wide range of design challenges, including de novo binder design and design of higher-order symmetric architectures, has yet to be described. Diffusion models have had considerable success in image and language generative modelling but limited success when applied to protein modelling, probably due to the complexity of protein backbone geometry and sequence-structure relationships. Here we show that by fine-tuning the RoseTTAFold structure prediction network on protein structure denoising tasks, we obtain a generative model of protein backbones that achieves outstanding performance on unconditional and topology-constrained protein monomer design, protein binder design, symmetric oligomer design, enzyme active site scaffolding and symmetric motif scaffolding for therapeutic and metal-binding protein design. We demonstrate the power and generality of the method, called RoseTTAFold diffusion (RFdiffusion), by experimentally characterizing the structures and functions of hundreds of designed symmetric assemblies, metal-binding proteins and protein binders. The accuracy of RFdiffusion is confirmed by the cryogenic electron microscopy structure of a designed binder in complex with influenza haemagglutinin that is nearly identical to the design model. In a manner analogous to networks that produce images from user-specified inputs, RFdiffusion enables the design of diverse functional proteins from simple molecular specifications. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 533.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 436.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 56.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 86.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 40557MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 9分子 ABCGHIXYZ
#1: タンパク質 | 分子量: 35923.340 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HA / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 26623.463 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HA / 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 7391.848 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-糖 , 3種, 18分子 ![](data/chem/img/NAG.gif)
#4: 多糖 | #5: 多糖 | #6: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Influenza HA (Iowa43) bound to RFdiffusion designed minibinder, HA_20 タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 64.273 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 308846 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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