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万見
- PDB-8ser: Cryo-EM Structure of RyR1 + Adenosine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ser
タイトルCryo-EM Structure of RyR1 + Adenosine
要素
  • Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • Ryanodine receptor 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Calcium ion channel / skeletal muscle / nucleotide / homotetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus ...ATP-gated ion channel activity / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding / skin development / negative regulation of heart rate / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / FK506 binding / positive regulation of axon regeneration / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity / organelle membrane / glutathione transferase / : / glutathione transferase activity / smooth muscle contraction / toxic substance binding / smooth endoplasmic reticulum / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated calcium channel activity / response to vitamin E / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / protein peptidyl-prolyl isomerization / skeletal muscle fiber development / T cell proliferation / striated muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to calcium ion / glutathione metabolic process / peptidylprolyl isomerase / sarcoplasmic reticulum / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / muscle contraction / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / response to hydrogen peroxide / Stimuli-sensing channels / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Cholak, S. / Saville, J.W. / Zhu, X. / Berezuk, A.M. / Tuttle, K.S. / Haji-Ghassemi, O. / Van Petegem, F. / Subramaniam, S.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canada Excellence Research Chair Award カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Allosteric modulation of ryanodine receptor RyR1 by nucleotide derivatives.
著者: Spencer Cholak / James W Saville / Xing Zhu / Alison M Berezuk / Katharine S Tuttle / Omid Haji-Ghassemi / Francisco J Alvarado / Filip Van Petegem / Sriram Subramaniam /
要旨: The coordinated release of Ca from the sarcoplasmic reticulum (SR) is critical for excitation-contraction coupling. This release is facilitated by ryanodine receptors (RyRs) that are embedded in the ...The coordinated release of Ca from the sarcoplasmic reticulum (SR) is critical for excitation-contraction coupling. This release is facilitated by ryanodine receptors (RyRs) that are embedded in the SR membrane. In skeletal muscle, activity of RyR1 is regulated by metabolites such as ATP, which upon binding increase channel open probability (P). To obtain structural insights into the mechanism of RyR1 priming by ATP, we determined several cryo-EM structures of RyR1 bound individually to ATP-γ-S, ADP, AMP, adenosine, adenine, and cAMP. We demonstrate that adenine and adenosine bind RyR1, but AMP is the smallest ATP derivative capable of inducing long-range (>170 Å) structural rearrangements associated with channel activation, establishing a structural basis for key binding site interactions that are the threshold for triggering quaternary structural changes. Our finding that cAMP also induces these structural changes and results in increased channel opening suggests its potential role as an endogenous modulator of RyR1 conductance.
履歴
登録2023年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 1
B: Ryanodine receptor 1
C: Ryanodine receptor 1
D: Ryanodine receptor 1
E: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
F: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
G: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
H: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,425,14516
ポリマ－2,423,8158
非ポリマー1,3318
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
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d_2ens_1(chain "B" and (resid 11 through 1230 or resid 1232...
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d_4ens_1(chain "D" and (resid 11 through 1230 or resid 1232...
d_1ens_2chain "F"
d_2ens_2chain "E"
d_3ens_2chain "G"
d_4ens_2chain "H"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
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NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-7.70511031334E-6, 0.999999999913, -1.07421576843E-5), (-0.99999999996, -7.70506048597E-6, 4.63852505237E-6), (4.63844228299E-6, 1.07421934242E-5, 0.999999999932)0.00593506464384, 515.200103202, -0.00429117761439
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5given(-5.79300051817E-7, -1, -1.8334843126E-7), (1, -5.79300003078E-7, -2.65433344213E-7), (2.65433237999E-7, -1.83348585026E-7, 1)515.200146874, 0.000184542278163, -8.33178773973E-7
6given(-0.999999999999, -4.23656003974E-7, 1.55291964293E-6), (4.23655444763E-7, -1, -3.60103287959E-7), (1.55291979549E-6, -3.60102630055E-7, 0.999999999999)515.199612185, 515.20004093, -0.000159479565355

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要素

#1: タンパク質
Ryanodine receptor 1 / RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / ...RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / Skeletal muscle-type ryanodine receptor / Type 1 ryanodine receptor


分子量: 565908.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P11716
#2: タンパク質
Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / GST 26 / Sj26 antigen / SjGST / PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / 12.6 kDa FKBP / ...GST 26 / Sj26 antigen / SjGST / PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / 12.6 kDa FKBP / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / Immunophilin FKBP12.6 / Rotamase / h-FKBP-12


分子量: 40045.012 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1B, FKBP12.6, FKBP1L, FKBP9, OTK4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P08515, UniProt: P68106, glutathione transferase, peptidylprolyl isomerase
#3: 化合物
ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RyR1 in complex with FKBP12.6 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 96000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア名称: EPU / バージョン: 3.3 / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 51504 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 235.22 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0053146204
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9858198040
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.057821784
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007725752
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.422454568
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2CCELECTRON MICROSCOPYNCS constraints5.98899933791E-12
ens_1d_3CCELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.45256083618E-11
ens_1d_4CCELECTRON MICROSCOPYNCS constraints8.10352458637E-11
ens_2d_2FFELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.43775051816E-13
ens_2d_3FFELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.2251606808E-13
ens_2d_4FFELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.07892319241E-11

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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