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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8sbb | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of FtAlkB | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Enzyme | ||||||
機能・相同性 | Alkane/xylene monooxygenase / Fatty acid desaturase domain / Fatty acid desaturase / monooxygenase activity / lipid metabolic process / plasma membrane / DODECANE / : / Alkane 1-monooxygenase 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Fontimonas thermophila (バクテリア) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å | ||||||
データ登録者 | Zhang, J. / Feng, L. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structure and mechanism of the alkane-oxidizing enzyme AlkB. 著者: Xue Guo / Jianxiu Zhang / Lei Han / Juliet Lee / Shoshana C Williams / Allison Forsberg / Yan Xu / Rachel Narehood Austin / Liang Feng / 要旨: Alkanes are the most energy-rich form of carbon and are widely dispersed in the environment. Their transformation by microbes represents a key step in the global carbon cycle. Alkane monooxygenase ...Alkanes are the most energy-rich form of carbon and are widely dispersed in the environment. Their transformation by microbes represents a key step in the global carbon cycle. Alkane monooxygenase (AlkB), a membrane-spanning metalloenzyme, converts straight chain alkanes to alcohols in the first step of the microbially-mediated degradation of alkanes, thereby playing a critical role in the global cycling of carbon and the bioremediation of oil. AlkB biodiversity is attributed to its ability to oxidize alkanes of various chain lengths, while individual AlkBs target a relatively narrow range. Mechanisms of substrate selectivity and catalytic activity remain elusive. Here we report the cryo-EM structure of AlkB, which provides a distinct architecture for membrane enzymes. Our structure and functional studies reveal an unexpected diiron center configuration and identify molecular determinants for substrate selectivity. These findings provide insight into the catalytic mechanism of AlkB and shed light on its function in alkane-degrading microorganisms. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8sbb.cif.gz | 98 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8sbb.ent.gz | 75.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8sbb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8sbb_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8sbb_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8sbb_validation.xml.gz | 30.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8sbb_validation.cif.gz | 43.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sb/8sbb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sb/8sbb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 40303MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45569.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Fontimonas thermophila (バクテリア) 遺伝子: SAMN04488120_1209 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1I2KHB9 | ||||
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#2: 抗体 | 分子量: 14502.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-D12 / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: FtAklB-Nanobody / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) | ||||||||||||
緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1600 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 107776 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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