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万見
- PDB-8rme: Structure of the core ISC complex under turnover conditions (frat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rme
タイトルStructure of the core ISC complex under turnover conditions (frataxin-bound)
要素
  • Acyl carrier protein
  • Frataxin mature form
  • Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU
  • Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase
  • LYR motif-containing protein 4
キーワードTRANSFERASE / cysteine desulfurase / FeS biosynthesis / FeS biogenesis / mitochondria / Friedreich's ataxia / frataxin / ferredoxin / FDX2 / iron-sulfur cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


iron-sulfur cluster chaperone activity / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / proprioception / Molybdenum cofactor biosynthesis / positive regulation of lyase activity / L-cysteine desulfurase complex / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Complex III assembly ...iron-sulfur cluster chaperone activity / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / proprioception / Molybdenum cofactor biosynthesis / positive regulation of lyase activity / L-cysteine desulfurase complex / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Complex III assembly / sulfur carrier activity / iron chaperone activity / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / negative regulation of organ growth / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / Mitochondrial protein import / embryo development ending in birth or egg hatching / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / iron-sulfur cluster assembly complex / oxidative phosphorylation / response to iron ion / [2Fe-2S] cluster assembly / adult walking behavior / heme biosynthetic process / organ growth / negative regulation of multicellular organism growth / lipid A biosynthetic process / muscle cell cellular homeostasis / iron-sulfur cluster assembly / lipid biosynthetic process / acyl binding / ferroxidase / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / acyl carrier activity / ferroxidase activity / protein autoprocessing / iron-sulfur cluster binding / phosphopantetheine binding / ferric iron binding / protein maturation / enzyme activator activity / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cellular response to hydrogen peroxide / fatty acid biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / iron ion transport / Maturation of replicase proteins / molecular adaptor activity / intracellular iron ion homeostasis / nuclear body / mitochondrial matrix / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / lipid binding / centrosome / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LYRM4, LYR domain / : / Frataxin / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Frataxin/CyaY / Frataxin conserved site / Frataxin-like domain / Frataxin family signature. / Frataxin family profile. / Frataxin-like domain ...LYRM4, LYR domain / : / Frataxin / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Frataxin/CyaY / Frataxin conserved site / Frataxin-like domain / Frataxin family signature. / Frataxin family profile. / Frataxin-like domain / Cysteine desulfurase IscS / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Frataxin/CyaY superfamily / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8Q1 / : / Acyl carrier protein / Frataxin, mitochondrial / Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Steinhilper, R. / Murphy, B.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Two-stage binding of mitochondrial ferredoxin-2 to the core iron-sulfur cluster assembly complex.
著者: Ralf Steinhilper / Linda Boß / Sven-A Freibert / Vinzent Schulz / Nils Krapoth / Susann Kaltwasser / Roland Lill / Bonnie J Murphy /
要旨: Iron-sulfur (FeS) protein biogenesis in eukaryotes begins with the de novo assembly of [2Fe-2S] clusters by the mitochondrial core iron-sulfur cluster assembly (ISC) complex. This complex comprises ...Iron-sulfur (FeS) protein biogenesis in eukaryotes begins with the de novo assembly of [2Fe-2S] clusters by the mitochondrial core iron-sulfur cluster assembly (ISC) complex. This complex comprises the scaffold protein ISCU2, the cysteine desulfurase subcomplex NFS1-ISD11-ACP1, the allosteric activator frataxin (FXN) and the electron donor ferredoxin-2 (FDX2). The structural interaction of FDX2 with the complex remains unclear. Here, we present cryo-EM structures of the human FDX2-bound core ISC complex showing that FDX2 and FXN compete for overlapping binding sites. FDX2 binds in either a 'distal' conformation, where its helix F interacts electrostatically with an arginine patch of NFS1, or a 'proximal' conformation, where this interaction tightens and the FDX2-specific C terminus binds to NFS1, facilitating the movement of the [2Fe-2S] cluster of FDX2 closer to the ISCU2 FeS cluster assembly site for rapid electron transfer. Structure-based mutational studies verify the contact areas of FDX2 within the core ISC complex.
履歴
登録2024年1月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase
B: LYR motif-containing protein 4
D: Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU
I: Frataxin mature form
C: Acyl carrier protein
E: Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase
F: LYR motif-containing protein 4
G: Acyl carrier protein
H: Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,74313
ポリマ－180,5509
非ポリマー1,1934
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFDHICG

#1: タンパク質 Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase


分子量: 45165.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFS1, NIFS, HUSSY-08 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y697, cysteine desulfurase
#2: タンパク質 LYR motif-containing protein 4


分子量: 13502.373 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYRM4, C6orf149, ISD11, CGI-203 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HD34
#3: タンパク質 Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU / NifU-like N-terminal domain-containing protein / NifU-like protein


分子量: 15684.119 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISCU, NIFUN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H1K1
#4: タンパク質 Frataxin mature form / Frataxin(81-210) / m81-FXN


分子量: 14554.985 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FXN, FRDA, X25 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16595
#5: タンパク質 Acyl carrier protein / ACP / Cytosolic-activating factor / CAF / Fatty acid synthase acyl carrier protein


分子量: 8645.460 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6A8

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非ポリマー , 3種, 161分子

#6: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-8Q1 / S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate / S-dodecanoyl-4'-phosphopantetheine


分子量: 540.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H45N2O8PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human core ISC complex (NFS1-ISD11-ACP1-ISCU2-FXN/FDX2) under turnover conditions
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 80 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU3.1画像取得
3EPU3.3画像取得
8Coot0.9モデルフィッティング
13cryoSPARC4.1.2３次元再構成
14PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 276036 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 6NZU

6nzu


Accession code: 6NZU / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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