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- PDB-8rkb: Connector complex of bacteriophage JBD30 computed in C12 symmetry -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rkb
タイトルConnector complex of bacteriophage JBD30 computed in C12 symmetry
要素
  • DUF1320 domain-containing protein
  • Portal protein
キーワードVIRUS / bacteriophage JBD30 / virion / connector complex / portal protein / adaptor protein
機能・相同性Protein of unknown function DUF935 / Protein of unknown function (DUF935) / Bacteriophage Mu, Gene product J / Bacteriophage Mu, Gp36 / Portal protein / DUF1320 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas phage JBD30 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Valentova, L. / Fuzik, T. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, European Union, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicLX22NPO5103 チェコ
European Research Council (ERC)101043452European Union
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30.
著者: Lucie Valentová / Tibor Füzik / Jiří Nováček / Zuzana Hlavenková / Jakub Pospíšil / Pavel Plevka /
要旨: Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection ...Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection cycle of the siphophage Casadabanvirus JBD30. Using its baseplate, JBD30 attaches to Pseudomonas aeruginosa via the bacterial type IV pilus, whose subsequent retraction brings the phage to the bacterial cell surface. Cryo-electron microscopy structures of the baseplate-pilus complex show that the tripod of baseplate receptor-binding proteins attaches to the outer bacterial membrane. The tripod and baseplate then open to release three copies of the tape-measure protein, an event that is followed by DNA ejection. JBD30 major capsid proteins assemble into procapsids, which expand by 7% in diameter upon filling with phage dsDNA. The DNA-filled heads are finally joined with 180-nm-long tails, which bend easily because flexible loops mediate contacts between the successive discs of major tail proteins. It is likely that the structural features and replication mechanisms described here are conserved among siphophages that utilize the type IV pili for initial cell attachment.
履歴
登録2023年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9472
ポリマ－72,9472
非ポリマー00
水00
1
A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein

A: Portal protein
B: DUF1320 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)875,35824
ポリマ－875,35824
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation11
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質 Portal protein


分子量: 57791.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) / 参照: UniProt: L7P7R0
#2: タンパク質 DUF1320 domain-containing protein


分子量: 15155.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) / 参照: UniProt: L7P846
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Pseudomonas phage JBD30 / タイプ: VIRUS
詳細: Phage JBD30 was propagated in P. aeruginosa strain BAA-28 and purified using CsCl gradient.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.874 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Pseudomonas aeruginosa / 株: BAA-28
ウイルス殻名称: JBD30 capsid / 直径: 640 nm / 三角数 (T数): 7
緩衝液pH: 8 / 詳細: 10 mM MgSO4, 10 mM NaCl, 50 mM Tris pH 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMsodium chlorideNaCl1
210 mMmagnesium sulphateMgSO41
350 mMTris hydrochlorideTris-HCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: phage titer 10^11 PFU
試料支持詳細: Gatan Solarus II / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K
詳細: blotting force 0, blotting time 2 s, waiting time 15 s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 34 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12356
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO1.8粒子像選択
2EPU画像取得
4Gctf1.06CTF補正ctf estimation
7Coot0.9.8.7モデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 4713
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2076 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0024298
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4815844
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.847590
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.035650
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004771

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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