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万見
- PDB-8rjk: Pseudoatomic model of a second-order Sierpinski triangle formed b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rjk
タイトルPseudoatomic model of a second-order Sierpinski triangle formed by the citrate synthase from Synechococcus elongatus
要素Citrate synthase
キーワードTRANSFERASE / Fractal complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / tricarboxylic acid cycle / carbohydrate metabolic process / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
2-methylcitrate synthase/citrate synthase type I / Citrate synthase, bacterial-type / Citrate synthase active site / Citrate synthase signature. / Citrate synthase-like, large alpha subdomain / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.91 Å
データ登録者Lo, Y.K. / Bohn, S. / Sendker, F.L. / Schuller, J.M. / Hochberg, G.
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)101040472 EVOCATIONEuropean Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Emergence of fractal geometries in the evolution of a metabolic enzyme.
著者: Franziska L Sendker / Yat Kei Lo / Thomas Heimerl / Stefan Bohn / Louise J Persson / Christopher-Nils Mais / Wiktoria Sadowska / Nicole Paczia / Eva Nußbaum / María Del Carmen Sánchez ...著者: Franziska L Sendker / Yat Kei Lo / Thomas Heimerl / Stefan Bohn / Louise J Persson / Christopher-Nils Mais / Wiktoria Sadowska / Nicole Paczia / Eva Nußbaum / María Del Carmen Sánchez Olmos / Karl Forchhammer / Daniel Schindler / Tobias J Erb / Justin L P Benesch / Erik G Marklund / Gert Bange / Jan M Schuller / Georg K A Hochberg /
要旨: Fractals are patterns that are self-similar across multiple length-scales. Macroscopic fractals are common in nature; however, so far, molecular assembly into fractals is restricted to synthetic ...Fractals are patterns that are self-similar across multiple length-scales. Macroscopic fractals are common in nature; however, so far, molecular assembly into fractals is restricted to synthetic systems. Here we report the discovery of a natural protein, citrate synthase from the cyanobacterium Synechococcus elongatus, which self-assembles into Sierpiński triangles. Using cryo-electron microscopy, we reveal how the fractal assembles from a hexameric building block. Although different stimuli modulate the formation of fractal complexes and these complexes can regulate the enzymatic activity of citrate synthase in vitro, the fractal may not serve a physiological function in vivo. We use ancestral sequence reconstruction to retrace how the citrate synthase fractal evolved from non-fractal precursors, and the results suggest it may have emerged as a harmless evolutionary accident. Our findings expand the space of possible protein complexes and demonstrate that intricate and regulatable assemblies can evolve in a single substitution.
履歴
登録2023年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Citrate synthase
1: Citrate synthase
2: Citrate synthase
3: Citrate synthase
4: Citrate synthase
5: Citrate synthase
6: Citrate synthase
7: Citrate synthase
8: Citrate synthase
9: Citrate synthase
A: Citrate synthase
B: Citrate synthase
C: Citrate synthase
D: Citrate synthase
E: Citrate synthase
F: Citrate synthase
G: Citrate synthase
H: Citrate synthase
I: Citrate synthase
J: Citrate synthase
K: Citrate synthase
L: Citrate synthase
M: Citrate synthase
N: Citrate synthase
O: Citrate synthase
P: Citrate synthase
Q: Citrate synthase
R: Citrate synthase
S: Citrate synthase
T: Citrate synthase
U: Citrate synthase
V: Citrate synthase
W: Citrate synthase
X: Citrate synthase
Y: Citrate synthase
Z: Citrate synthase
a: Citrate synthase
b: Citrate synthase
c: Citrate synthase
d: Citrate synthase
m: Citrate synthase
n: Citrate synthase
o: Citrate synthase
p: Citrate synthase
q: Citrate synthase
r: Citrate synthase
s: Citrate synthase
t: Citrate synthase
u: Citrate synthase
v: Citrate synthase
w: Citrate synthase
x: Citrate synthase
y: Citrate synthase
z: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,396,86754
ポリマ－2,396,86754
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
Citrate synthase


分子量: 44386.422 Da / 分子数: 54 / 変異: H369R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア)
遺伝子: Synpcc7942_0612 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q31QM5

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Second order Sierpinski triangle formed by the citrate synthase from Synechoccocus elongatus
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 5.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17191 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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