[日本語] English
万見
- PDB-8q7h: Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylate... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q7h
タイトルStructure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused cullin dimer
要素
  • Cullin-9
  • E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • NEDD8
  • Unknown
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Cullin-RING RBR E3 Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / regulation of proteolysis / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation ...cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / regulation of proteolysis / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF複合体 / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic nuclear division / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / anatomical structure morphogenesis / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / T細胞 / Regulation of BACH1 activity / post-translational protein modification / Degradation of DVL / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Iron uptake and transport / cellular response to amino acid stimulus / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / DNA Damage Recognition in GG-NER / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / protein localization / Dual Incision in GG-NER / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / microtubule cytoskeleton organization / Formation of Incision Complex in GG-NER / modification-dependent protein catabolic process / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / protein polyubiquitination / protein tag activity / positive regulation of protein catabolic process / Regulation of RUNX2 expression and activity / UCH proteinases / cellular response to UV / KEAP1-NFE2L2 pathway / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 精子形成 / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / molecular adaptor activity / protein ubiquitination / DNA修復 / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / タンパク質分解 / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / : / : / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / Nedd8-like ubiquitin / IBR domain, a half RING-finger domain / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. ...: / : / : / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / Nedd8-like ubiquitin / IBR domain, a half RING-finger domain / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Galactose-binding-like domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Armadillo-like helical / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Armadillo-type fold / Ribosomal protein L2, domain 2 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / NEDD8 / Cullin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Hopf, L.V.M. / Horn-Ghetko, D. / Schulman, B.A.
資金援助European Union, ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)789016European Union
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Noncanonical assembly, neddylation and chimeric cullin-RING/RBR ubiquitylation by the 1.8 MDa CUL9 E3 ligase complex.
著者: Daniel Horn-Ghetko / Linus V M Hopf / Ishita Tripathi-Giesgen / Jiale Du / Sebastian Kostrhon / D Tung Vu / Viola Beier / Barbara Steigenberger / J Rajan Prabu / Luca Stier / Elias M Bruss / ...著者: Daniel Horn-Ghetko / Linus V M Hopf / Ishita Tripathi-Giesgen / Jiale Du / Sebastian Kostrhon / D Tung Vu / Viola Beier / Barbara Steigenberger / J Rajan Prabu / Luca Stier / Elias M Bruss / Matthias Mann / Yue Xiong / Brenda A Schulman /
要旨: Ubiquitin ligation is typically executed by hallmark E3 catalytic domains. Two such domains, 'cullin-RING' and 'RBR', are individually found in several hundred human E3 ligases, and collaborate with ...Ubiquitin ligation is typically executed by hallmark E3 catalytic domains. Two such domains, 'cullin-RING' and 'RBR', are individually found in several hundred human E3 ligases, and collaborate with E2 enzymes to catalyze ubiquitylation. However, the vertebrate-specific CUL9 complex with RBX1 (also called ROC1), of interest due to its tumor suppressive interaction with TP53, uniquely encompasses both cullin-RING and RBR domains. Here, cryo-EM, biochemistry and cellular assays elucidate a 1.8-MDa hexameric human CUL9-RBX1 assembly. Within one dimeric subcomplex, an E2-bound RBR domain is activated by neddylation of its own cullin domain and positioning from the adjacent CUL9-RBX1 in trans. Our data show CUL9 as unique among RBX1-bound cullins in dependence on the metazoan-specific UBE2F neddylation enzyme, while the RBR domain protects it from deneddylation. Substrates are recruited to various upstream domains, while ubiquitylation relies on both CUL9's neddylated cullin and RBR domains achieving self-assembled and chimeric cullin-RING/RBR E3 ligase activity.
履歴
登録2023年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cullin-9
B: Cullin-9
C: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
N: NEDD8
E: Unknown
D: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)610,56216
ポリマ－609,9076
非ポリマー65410
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 Cullin-9 / / CUL-9 / UbcH7-associated protein 1 / p53-associated parkin-like cytoplasmic protein


分子量: 281686.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL9, H7AP1, KIAA0708, PARC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8IWT3
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / ...E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / Rbx1 / Regulator of cullins 1 / ROC1


分子量: 12289.977 Da / 分子数: 2 / Mutation: p.M1_A4del / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBX1, RNF75, ROC1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P62877, RING-type E3 ubiquitin transferase, cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase
#3: タンパク質 NEDD8 / / Neddylin / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 8 / NEDD-8 / ...Neddylin / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 8 / NEDD-8 / Ubiquitin-like protein Nedd8


分子量: 9086.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15843
#4: タンパク質 Unknown


分子量: 12868.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused cullin dimer
タイプ: COMPLEX / 詳細: Structure of dimeric subunit / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71928 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00418314
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5825195
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.3132930
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0393151
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053295

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る