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万見
- PDB-8q7d: Neck of phage 812 after tail contraction (C12) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q7d
タイトルNeck of phage 812 after tail contraction (C12)
要素
  • DNA forward strand (120-MER)
  • DNA reverse strand (120-MER)
  • Portal protein
  • Putative neck protein
キーワードVIRUS / phage / neck / portal / connector
機能・相同性Bacteriophage/Gene transfer agent portal protein / Phage portal protein / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Portal protein / Neck protein
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus phage 812 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Cienikova, Z. / Siborova, M. / Fuzik, T. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech Republic チェコ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2026
タイトル: Genome anchoring, retention, and release by neck proteins of Staphylococcus phage 812.
著者: Zuzana Cieniková / Jiří Nováček / Marta Šiborová / Barbora Popelářová / Tibor Füzik / Tibor Botka / Martin Benešík / Pavol Bárdy / Roman Pantůček / Pavel Plevka /
要旨: The virion of Staphylococcus phage 812 is formed by a capsid and a contractile tail joined together by neck proteins. The neck proteins are crucial for virion assembly, DNA packaging, and the ...The virion of Staphylococcus phage 812 is formed by a capsid and a contractile tail joined together by neck proteins. The neck proteins are crucial for virion assembly, DNA packaging, and the regulation of genome release, but their functions are not completely understood. Here, we show that the neck of phage 812 consists of portal, adaptor, stopper, tail terminator, and two types of decoration proteins. A dodecameric DNA-binding site at the surface of the portal complex anchors the phage genome inside the capsid. The adaptor complex induces a local B-to-A form transition of the DNA in the neck channel that could slow or pause genome translocation during ejection. The central channel of a stopper complex that is not attached to the tail terminator complex is closed by gating loops. In contrast, in the phage 812 virion, the gating loops are in an open conformation, and the DNA extends into the tail. The structure of neck proteins is not affected by tail sheath contraction. Therefore, the expulsion of tail tape measure proteins triggers the genome release.
履歴
登録2023年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月21日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12026年1月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
d: Putative neck protein
p: Portal protein
Y: DNA forward strand (120-MER)
Z: DNA reverse strand (120-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,4465
ポリマ－172,3814
非ポリマー651
水00
1
d: Putative neck protein
p: Portal protein
ヘテロ分子
x 12
Y: DNA forward strand (120-MER)
Z: DNA reverse strand (120-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,254,98738
ポリマ－1,254,20226
非ポリマー78512
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation11
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質 Putative neck protein


分子量: 34191.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Adaptor protein / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 株: K1-420 / 参照: UniProt: A1YTN6
#2: タンパク質 Portal protein


分子量: 64155.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 株: K1-420 / 参照: UniProt: A0A0U1WIV9
#3: DNA鎖 DNA forward strand (120-MER)


分子量: 36242.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 株: K1-420
#4: DNA鎖 DNA reverse strand (120-MER)


分子量: 37791.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 株: K1-420
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Staphylococcus phage 812 / タイプ: VIRUS
詳細: Purified phage virion was incubated in urea and LTA to induce tail contraction and genome ejection
Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 株: K1-420
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Staphylococcus aureus / 株: CCM 8428
ウイルス殻直径: 1100 nm
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTrisC4H11NO31
210 mMsodium chlorideNaCl1
310 mMcalcium chlorideCaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15371
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 4000 / 縦: 4000 / 動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.56粒子像選択
2SerialEM画像取得
4Gctf1.0.6CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
9PHENIX1.19モデル精密化
10ISOLDE1.4モデル精密化
11RELION3.1初期オイラー角割当
12RELION3.1最終オイラー角割当
13RELION3.1分類
14RELION3.1３次元再構成
画像処理詳細: Frame alignment and dose-weighting with MotionCor2, then contrast inversion and normalization
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 32222
詳細: Particle selection using cross-correlation against capsid template
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17304 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00374758
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7101884
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.5859144
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04410824
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0112492

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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