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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8pkg | ||||||
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タイトル | ATTRV122I amyloid fibril from hereditary ATTR amloidosis | ||||||
要素 | Transthyretin | ||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / Transthyretin / ATTR amyloidosis / ATTRV122I / amyloid fibril / misfolding disease / cryo-EM | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.99 Å | ||||||
データ登録者 | Steinebrei, M. / Schmidt, M. / Faendrich, M. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Common transthyretin-derived amyloid fibril structures in patients with hereditary ATTR amyloidosis. 著者: Maximilian Steinebrei / Julian Baur / Anaviggha Pradhan / Niklas Kupfer / Sebastian Wiese / Ute Hegenbart / Stefan O Schönland / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich / 要旨: Systemic ATTR amyloidosis is an increasingly important protein misfolding disease that is provoked by the formation of amyloid fibrils from transthyretin protein. The pathological and clinical ...Systemic ATTR amyloidosis is an increasingly important protein misfolding disease that is provoked by the formation of amyloid fibrils from transthyretin protein. The pathological and clinical disease manifestations and the number of pathogenic mutational changes in transthyretin are highly diverse, raising the question whether the different mutations may lead to different fibril morphologies. Using cryo-electron microscopy, however, we show here that the fibril structure is remarkably similar in patients that are affected by different mutations. Our data suggest that the circumstances under which these fibrils are formed and deposited inside the body - and not only the fibril morphology - are crucial for defining the phenotypic variability in many patients. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8pkg.cif.gz | 103.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8pkg.ent.gz | 79.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8pkg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8pkg_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8pkg_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8pkg_validation.xml.gz | 27.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8pkg_validation.cif.gz | 39.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/8pkg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/8pkg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 17738MC 8pkeC 8pkfC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13791.387 Da / 分子数: 6 / 変異: V122I / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: Heart / 参照: UniProt: P02766 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: ATTRV122I amyloid fibril / タイプ: COMPLEX 詳細: amyloid fibril of Transthyretin with V122I mutation in hereditary ATTR amyloidosis Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Heart / 組織: Heart muscle |
緩衝液 | pH: 7 / 詳細: Water |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: amyloid fibril of Transthyretin with V122I mutation |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
撮影 | 電子線照射量: 40.33 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2068 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -1.24 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.81 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 191535 | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 87568 / 対称性のタイプ: HELICAL |