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万見
- PDB-8p0w: Structure of the human Commander complex COMMD ring -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8p0w
タイトルStructure of the human Commander complex COMMD ring
要素
  • (COMM domain-containing protein ...) x 10
  • (Coiled-coil domain-containing protein ...) x 2
キーワードUNKNOWN FUNCTION / COMMD fold / calponin homology fold / pseudo-C5 symmetry
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sodium ion transmembrane transport / plasma membrane to endosome transport / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein localization to cell surface / copper ion homeostasis / Golgi to plasma membrane transport / phosphatidic acid binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding ...negative regulation of sodium ion transmembrane transport / plasma membrane to endosome transport / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein localization to cell surface / copper ion homeostasis / Golgi to plasma membrane transport / phosphatidic acid binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / endocytic recycling / sodium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / sodium ion transport / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cullin family protein binding / NF-kappaB binding / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of protein ubiquitination / cholesterol homeostasis / nucleotide-excision repair / recycling endosome / protein transport / Neddylation / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ficolin-1-rich granule lumen / early endosome / endosome membrane / endosome / copper ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 3 / COMM domain-containing protein 4 / : / COMMD1 N-terminal domain / COMM domain-containing protein 1 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 10 / : ...COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 3 / COMM domain-containing protein 4 / : / COMMD1 N-terminal domain / COMM domain-containing protein 1 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 10 / : / COMMD1 N-terminal domain / COMMD2-7/10, HN domain / Coiled-coil domain-containing protein 22 / CCDC93, coiled-coil domain / Coiled-coil domain-containing protein 93 / : / : / : / CCDC22 protein coiled-coil region / CCDC93 coiled-coil domain / CCDC93 protein N-terminal domain / CCDC22 protein N-terminal domain / COMM domain-containing protein 9 / : / COMMD9, helical N-terminal domain / COMM domain / COMM domain / COMM domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Coiled-coil domain-containing protein 22 / Coiled-coil domain-containing protein 93 / COMM domain-containing protein 6 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 1 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 4 / COMM domain-containing protein 8 / COMM domain-containing protein 9 ...Coiled-coil domain-containing protein 22 / Coiled-coil domain-containing protein 93 / COMM domain-containing protein 6 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 1 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 4 / COMM domain-containing protein 8 / COMM domain-containing protein 9 / COMM domain-containing protein 3 / COMM domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kumpula, E.P. / Laulumaa, S. / Huiskonen, J.T.
資金援助 フィンランド, 4件
組織認可番号国
Academy of Finland288475 フィンランド
Academy of Finland319303 フィンランド
Academy of Finland336470 フィンランド
Academy of Finland314669 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structure and interactions of the endogenous human Commander complex.
著者: Saara Laulumaa / Esa-Pekka Kumpula / Juha T Huiskonen / Markku Varjosalo /
要旨: The Commander complex, a 16-protein assembly, plays multiple roles in cell homeostasis, cell cycle and immune response. It consists of copper-metabolism Murr1 domain proteins (COMMD1-10), coiled-coil ...The Commander complex, a 16-protein assembly, plays multiple roles in cell homeostasis, cell cycle and immune response. It consists of copper-metabolism Murr1 domain proteins (COMMD1-10), coiled-coil domain-containing proteins (CCDC22 and CCDC93), DENND10 and the Retriever subcomplex (VPS26C, VPS29 and VPS35L), all expressed ubiquitously in the body and linked to various diseases. Here, we report the structure and key interactions of the endogenous human Commander complex by cryogenic-electron microscopy and mass spectrometry-based proteomics. The complex consists of a stable core of COMMD1-10 and an effector containing DENND10 and Retriever, scaffolded together by CCDC22 and CCDC93. We establish the composition of Commander and reveal major interaction interfaces. These findings clarify its roles in intracellular transport, and uncover a strong association with cilium assembly, and centrosome and centriole functions.
履歴
登録2023年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMM domain-containing protein 1
B: COMM domain-containing protein 2
C: COMM domain-containing protein 3
D: COMM domain-containing protein 4
E: COMM domain-containing protein 5
F: COMM domain-containing protein 6
G: COMM domain-containing protein 7
H: COMM domain-containing protein 8
I: COMM domain-containing protein 9
J: COMM domain-containing protein 10
K: Coiled-coil domain-containing protein 93
L: Coiled-coil domain-containing protein 22


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)354,99012
ポリマ－354,99012
非ポリマー00
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area61030 Å2
ΔGint-378 kcal/mol
Surface area101260 Å2
手法PISA

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要素

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COMM domain-containing protein ... , 10種, 10分子 ABCDEFGHIJ

#1: タンパク質 COMM domain-containing protein 1 / Protein Murr1


分子量: 21203.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q8N668
#2: タンパク質 COMM domain-containing protein 2


分子量: 22776.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q86X83
#3: タンパク質 COMM domain-containing protein 3 / Protein Bup / Protein PIL


分子量: 22179.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q9UBI1
#4: タンパク質 COMM domain-containing protein 4


分子量: 21790.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q9H0A8
#5: タンパク質 COMM domain-containing protein 5 / Hypertension-related calcium-regulated gene protein / HCaRG


分子量: 24699.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q9GZQ3
#6: タンパク質 COMM domain-containing protein 6


分子量: 9648.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q7Z4G1
#7: タンパク質 COMM domain-containing protein 7


分子量: 22561.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q86VX2
#8: タンパク質 COMM domain-containing protein 8


分子量: 21116.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q9NX08
#9: タンパク質 COMM domain-containing protein 9


分子量: 21844.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Bait for capturing the endogenous complex / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q9P000
#10: タンパク質 COMM domain-containing protein 10


分子量: 22995.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q9Y6G5

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Coiled-coil domain-containing protein ... , 2種, 2分子 KL

#11: タンパク質 Coiled-coil domain-containing protein 93


分子量: 73319.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: Q567U6
#12: タンパク質 Coiled-coil domain-containing protein 22


分子量: 70856.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T FlpIn T-REx / 参照: UniProt: O60826

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非ポリマー , 1種, 21分子

#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Commander Complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.56 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 279 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 59 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 55769
詳細: Two datasets were collected from identical grids prepared in the same session. Dataset 1: 20675 movies 50 frames / movie 59 e-/A2 total dose Dataset 2: 35084 movies 45 frames / movie 56 e-/A2 total dose
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.1.1粒子像選択
4cryoSPARC4.1.1CTF補正
7ISOLDE1.5モデルフィッティング
9cryoSPARC4.1.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.1.1最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.1.1分類
12cryoSPARC4.1.1３次元再構成
13PHENIX1.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 7700000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 667000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 32.12 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003717789
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.644224028
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04292767
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.01073085
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.23416746

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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