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- PDB-8oxq: ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region in complex with Mg AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oxq
タイトルATM(Q2971A) dimeric C-terminal region in complex with Mg AMP-PNP
要素Serine-protein kinase ATM
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ataxia-Telangiectasia Mutated / ATM / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / cellular response to nitrosative stress / negative regulation of telomere capping / establishment of protein-containing complex localization to telomere / Sensing of DNA Double Strand Breaks / peptidyl-serine autophosphorylation / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / meiotic telomere clustering / DNA-dependent protein kinase activity ...establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / cellular response to nitrosative stress / negative regulation of telomere capping / establishment of protein-containing complex localization to telomere / Sensing of DNA Double Strand Breaks / peptidyl-serine autophosphorylation / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / meiotic telomere clustering / DNA-dependent protein kinase activity / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / pre-B cell allelic exclusion / histone mRNA catabolic process / histone H2AXS139 kinase activity / female meiotic nuclear division / regulation of telomere maintenance via telomerase / male meiotic nuclear division / lipoprotein catabolic process / DNA double-strand break processing / regulation of autophagosome assembly / V(D)J recombination / cellular response to X-ray / pexophagy / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / oocyte development / DNA repair complex / reciprocal meiotic recombination / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / negative regulation of B cell proliferation / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair / cellular response to stress / response to ionizing radiation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / peroxisomal matrix / replicative senescence / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / somitogenesis / ovarian follicle development / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of cell adhesion / telomere maintenance / Pexophagy / DNA damage checkpoint signaling / thymus development / regulation of signal transduction by p53 class mediator / determination of adult lifespan / regulation of autophagy / post-embryonic development / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / cellular response to reactive oxygen species / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Stabilization of p53 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / cellular response to gamma radiation / brain development / G2/M DNA damage checkpoint / Regulation of TP53 Activity through Methylation / double-strand break repair via homologous recombination / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / double-strand break repair via nonhomologous end joining / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / spindle / multicellular organism growth / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / protein autophosphorylation / double-strand break repair / positive regulation of neuron apoptotic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromosome / site of double-strand break / heart development / Processing of DNA double-strand break ends / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / protein stabilization
類似検索 - 分子機能
Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain ...Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine-protein kinase ATM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Howes, A.C. / Perisic, O. / Williams, R.L.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Cancer Research UKC14801/A21211 英国
Cancer Research UKDRCPGM/100014 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184308 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the activation of ataxia-telangiectasia mutated by oxidative stress.
著者: Anna C Howes / Olga Perisic / Roger L Williams /
要旨: Ataxia-telangiectasia mutated (ATM) is a master kinase regulating DNA damage response that is activated by DNA double-strand breaks. However, ATM is also directly activated by reactive oxygen ...Ataxia-telangiectasia mutated (ATM) is a master kinase regulating DNA damage response that is activated by DNA double-strand breaks. However, ATM is also directly activated by reactive oxygen species, but how oxidative activation is achieved remains unknown. We determined the cryo-EM structure of an HO-activated ATM and showed that under oxidizing conditions, ATM formed an intramolecular disulfide bridge between two protomers that are rotated relative to each other when compared to the basal state. This rotation is accompanied by release of the substrate-blocking PRD region and twisting of the N-lobe relative to the C-lobe, which greatly optimizes catalysis. This active site remodeling enabled us to capture a substrate (p53) bound to the enzyme. This provides the first structural insights into how ATM is activated during oxidative stress.
履歴
登録2023年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine-protein kinase ATM
B: Serine-protein kinase ATM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)731,2038
ポリマ－730,0112
非ポリマー1,1926
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Only the C-terminal region of the ATM(Q2971A) dimer from local refinement is shown. The whole molecule is present in the sample.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area10180 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area131370 Å2

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要素

#1: タンパク質 Serine-protein kinase ATM / Ataxia telangiectasia mutated / A-T mutated


分子量: 365005.562 Da / 分子数: 2 / 変異: Q2971A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATM / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q13315, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region bound to Mg AMP-PNP
タイプ: COMPLEX
詳細: The map deposited is from local refinement on the C-terminal region of the ATM dimer to obtain higher resolution details. Please note the sample contains the whole ATM dimer itself and not ...詳細: The map deposited is from local refinement on the C-terminal region of the ATM dimer to obtain higher resolution details. Please note the sample contains the whole ATM dimer itself and not just the C-terminal region.
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Kidney (Embryonic)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 39.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
13RELION3.1３次元再構成
14RELION4３次元再構成
15cryoSPARC4３次元再構成
22PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1207435 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 7SIC

7sic


Accession code: 7SIC / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 142.61 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001525540
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.425834496
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03473904
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00334372
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d2.92573406

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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