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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8okr | ||||||
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タイトル | virus enhancing amyloid fibril formed by CKFKFQF | ||||||
要素 | PNF-18 | ||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / virus enhancing amyloid fibril / prion | ||||||
生物種 | HIV whole-genome vector AA1305#18 (その他) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å | ||||||
データ登録者 | Heerde, T. / Schmidt, M. / Faendrich, M. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structure and polymorphic maturation of a viral transduction enhancing amyloid fibril. 著者: Thomas Heerde / Desiree Schütz / Yu-Jie Lin / Jan Münch / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich / 要旨: Amyloid fibrils have emerged as innovative tools to enhance the transduction efficiency of retroviral vectors in gene therapy strategies. In this study, we used cryo-electron microscopy to analyze ...Amyloid fibrils have emerged as innovative tools to enhance the transduction efficiency of retroviral vectors in gene therapy strategies. In this study, we used cryo-electron microscopy to analyze the structure of a biotechnologically engineered peptide fibril that enhances retroviral infectivity. Our findings show that the peptide undergoes a time-dependent morphological maturation into polymorphic amyloid fibril structures. The fibrils consist of mated cross-β sheets that interact by the hydrophobic residues of the amphipathic fibril-forming peptide. The now available structural data help to explain the mechanism of retroviral infectivity enhancement, provide insights into the molecular plasticity of amyloid structures and illuminate the thermodynamic basis of their morphological maturation. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8okr.cif.gz | 37.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8okr.ent.gz | 28.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8okr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8okr_validation.pdf.gz | 982.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8okr_full_validation.pdf.gz | 981.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 8okr_validation.xml.gz | 22.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8okr_validation.cif.gz | 31.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ok/8okr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ok/8okr | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 949.168 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) HIV whole-genome vector AA1305#18 (その他) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: virus enhancing amyloid / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7 詳細: 50 mM 2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid |
緩衝液成分 | 濃度: 50 mM 名称: 2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid 式: C8H18N2O4S |
試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 96 % |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -2.61 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.8 Å / らせん対称軸の対称性: C2 | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 356134 | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25550 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient |