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- 基本情報
基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8kev | ||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of HRD1-SEL1L-XTP3B (state D1) complex | ||||||||||||||||||||||||||||||
|  要素 | 
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|  キーワード | ALLERGEN / ERAD | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 |  機能・相同性情報 negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / Pre-NOTCH Processing in Golgi / XBP1(S) activates chaperone genes / immature B cell differentiation / Derlin-1 retrotranslocation complex / triglyceride metabolic process ...negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / Pre-NOTCH Processing in Golgi / XBP1(S) activates chaperone genes / immature B cell differentiation / Derlin-1 retrotranslocation complex / triglyceride metabolic process / retrograde protein transport, ER to cytosol / ubiquitin-specific protease binding / smooth endoplasmic reticulum / protein secretion / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Notch signaling pathway / ERAD pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / endomembrane system / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / RING-type E3 ubiquitin transferase / ABC-family proteins mediated transport / ubiquitin protein ligase activity / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein stabilization / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 |  Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
|  データ登録者 | Qian, H.W. / He, J.J. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 1件 
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|  引用 |  ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025 タイトル: Structural insights into the human HRD1 ubiquitin ligase complex 著者: Guo, L. / Liu, G. / He, J. / Jia, X. / He, Y. / Wang, Z. / Qian, H. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 | 
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- 構造の表示
構造の表示
| 構造ビューア | 分子:  Molmil  Jmol/JSmol | 
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- ダウンロードとリンク
ダウンロードとリンク
- ダウンロード
ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 |  8kev.cif.gz | 350 KB | 表示 |  PDBx/mmCIF形式 | 
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 |  pdb8kev.ent.gz | 250.5 KB | 表示 |  PDB形式 | 
| PDBx/mmJSON形式 |  8kev.json.gz | ツリー表示 |  PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 |  その他のダウンロード | 
-検証レポート
| 文書・要旨 |  8kev_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 |  wwPDB検証レポート | 
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 |  8kev_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
| XML形式データ |  8kev_validation.xml.gz | 58 KB | 表示 | |
| CIF形式データ |  8kev_validation.cif.gz | 89 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ |  https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/8kev  ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/8kev | HTTPS FTP | 
-関連構造データ
| 関連構造データ |  37168MC  8kesC  8ketC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( | 
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性  F&H 検索 | 
- リンク
リンク
- 集合体
集合体
| 登録構造単位 |  
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| 1 | 
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- 要素
要素
-タンパク質 , 3種, 6分子 DCEFAB     
| #1: タンパク質 | 分子量: 88848.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)   Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEL1L, TSA305, UNQ128/PRO1063 / 発現宿主:  Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBV2 #3: タンパク質 | 分子量: 54931.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)   Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERLEC1, C2orf30, XTP3TPB, UNQ1878/PRO4321 / 発現宿主:  Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96DZ1 #4: タンパク質 | 分子量: 67744.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)   Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYVN1, HRD1, KIAA1810 / 発現宿主:  Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86TM6, RING-type E3 ubiquitin transferase | 
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 GH 
| #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 274.274 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)   Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主:  Homo sapiens (ヒト) | 
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-糖 , 2種, 8分子 
| #5: 多糖 | タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 #6: 糖 | ChemComp-NAG / | 
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-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | 
|---|---|
| Has protein modification | Y | 
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 | 
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 | 
- 試料調製
試料調製
| 構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1L-XTP3B (state D1) complex タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES | 
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種:  Homo sapiens (ヒト) | 
| 由来(組換発現) | 生物種:  Homo sapiens (ヒト) | 
| 緩衝液 | pH: 8 | 
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | 
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE | 
- 電子顕微鏡撮影
電子顕微鏡撮影
| 実験機器 |  モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company | 
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 | 
| 電子銃 | 電子線源:  FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM | 
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm | 
| 撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) | 
- 解析
解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 134367 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 最高解像度: 3.5 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 | 
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 ムービー
ムービー コントローラー
コントローラー





 PDBj
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