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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8kev | ||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of HRD1-SEL1L-XTP3B (state D1) complex | ||||||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | ALLERGEN / ERAD | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / Pre-NOTCH Processing in Golgi / XBP1(S) activates chaperone genes / immature B cell differentiation / Derlin-1 retrotranslocation complex / triglyceride metabolic process ...negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / Pre-NOTCH Processing in Golgi / XBP1(S) activates chaperone genes / immature B cell differentiation / Derlin-1 retrotranslocation complex / triglyceride metabolic process / retrograde protein transport, ER to cytosol / ubiquitin-specific protease binding / smooth endoplasmic reticulum / protein secretion / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Notch signaling pathway / ERAD pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / endomembrane system / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / RING-type E3 ubiquitin transferase / ABC-family proteins mediated transport / ubiquitin protein ligase activity / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein stabilization / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Qian, H.W. / He, J.J. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025タイトル: Structural insights into the human HRD1 ubiquitin ligase complex 著者: Guo, L. / Liu, G. / He, J. / Jia, X. / He, Y. / Wang, Z. / Qian, H. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8kev.cif.gz | 350 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8kev.ent.gz | 250.5 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 8kev.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 8kev_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 8kev_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 8kev_validation.xml.gz | 58 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 8kev_validation.cif.gz | 89 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/8kev ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/8kev | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 37168MC ![]() 8kesC ![]() 8ketC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 6分子 DCEFAB
| #1: タンパク質 | 分子量: 88848.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEL1L, TSA305, UNQ128/PRO1063 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBV2#3: タンパク質 | 分子量: 54931.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERLEC1, C2orf30, XTP3TPB, UNQ1878/PRO4321 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96DZ1#4: タンパク質 | 分子量: 67744.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYVN1, HRD1, KIAA1810 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86TM6, RING-type E3 ubiquitin transferase |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 GH
| #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 274.274 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) |
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-糖 , 2種, 8分子 
| #5: 多糖 | タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 #6: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of HRD1-SEL1L-XTP3B (state D1) complex タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 緩衝液 | pH: 8 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 134367 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 最高解像度: 3.5 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
引用




PDBj







FIELD EMISSION GUN