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万見
- PDB-8jc8: Cryo-EM structure of the LH1 complex from thermochromatium tepidum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jc8
タイトルCryo-EM structure of the LH1 complex from thermochromatium tepidum
要素
  • LH1 alpha polypeptide
  • LH1 beta polypeptide
キーワードPHOTOSYNTHESIS / LH1 COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


organelle inner membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Antenna complex, alpha subunit / Antenna complex, alpha subunit conserved site / Antenna complexes alpha subunits signature. / Antenna complex, alpha/beta subunit / Light-harvesting protein B beta chain / Antenna complex, beta domain superfamily / Antenna complex alpha/beta subunit / Light-harvesting complex
類似検索 - ドメイン・相同性
Octadecane / BACTERIOCHLOROPHYLL A / SPIRILLOXANTHIN / LH1 beta polypeptide / LH1 alpha polypeptide
類似検索 - 構成要素
生物種Thermochromatium tepidum (紅色硫黄細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Wang, G.-L. / Yan, Y.-H. / Yu, L.-J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFA0909600 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022YFC3401800 中国
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Bioenerg / 年: 2024
タイトル: Molecular structure and characterization of the Thermochromatium tepidum light-harvesting 1 photocomplex produced in a foreign host.
著者: Yi-Hao Yan / Guang-Lei Wang / Xing-Yu Yue / Fei Ma / Michael T Madigan / Zheng-Yu Wang-Otomo / Mei-Juan Zou / Long-Jiang Yu /
要旨: Purple phototrophic bacteria possess light-harvesting 1 and reaction center (LH1-RC) core complexes that play a key role in converting solar energy to chemical energy. High-resolution structures of ...Purple phototrophic bacteria possess light-harvesting 1 and reaction center (LH1-RC) core complexes that play a key role in converting solar energy to chemical energy. High-resolution structures of LH1-RC and RC complexes have been intensively studied and have yielded critical insight into the architecture and interactions of their proteins, pigments, and cofactors. Nevertheless, a detailed picture of the structure and assembly of LH1-only complexes is lacking due to the intimate association between LH1 and the RC. To study the intrinsic properties and structure of an LH1-only complex, a genetic system was constructed to express the Thermochromatium (Tch.) tepidum LH1 complex heterologously in a modified Rhodospirillum rubrum mutant strain. The heterologously expressed Tch. tepidum LH1 complex was isolated in a pure form free of the RC and exhibited the characteristic absorption properties of Tch. tepidum. Cryo-EM structures of the LH1-only complexes revealed a closed circular ring consisting of either 14 or 15 αβ-subunits, making it the smallest completely closed LH1 complex discovered thus far. Surprisingly, the Tch. tepidum LH1-only complex displayed even higher thermostability than that of the native LH1-RC complex. These results reveal previously unsuspected plasticity of the LH1 complex, provide new insights into the structure and assembly of the LH1-RC complex, and show how molecular genetics can be exploited to study membrane proteins from phototrophic organisms whose genetic manipulation is not yet possible.
履歴
登録2023年5月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: LH1 beta polypeptide
3: LH1 alpha polypeptide
4: LH1 beta polypeptide
5: LH1 alpha polypeptide
6: LH1 beta polypeptide
7: LH1 alpha polypeptide
8: LH1 beta polypeptide
A: LH1 alpha polypeptide
B: LH1 beta polypeptide
D: LH1 alpha polypeptide
E: LH1 beta polypeptide
F: LH1 alpha polypeptide
G: LH1 beta polypeptide
I: LH1 alpha polypeptide
J: LH1 beta polypeptide
K: LH1 alpha polypeptide
N: LH1 beta polypeptide
O: LH1 alpha polypeptide
P: LH1 beta polypeptide
Q: LH1 alpha polypeptide
R: LH1 beta polypeptide
S: LH1 alpha polypeptide
T: LH1 beta polypeptide
U: LH1 alpha polypeptide
V: LH1 beta polypeptide
W: LH1 alpha polypeptide
Z: LH1 beta polypeptide
1: LH1 alpha polypeptide
Y: LH1 alpha polypeptide
X: LH1 beta polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,822105
ポリマ－182,10530
非ポリマー40,71875
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質・ペプチド / タンパク質 , 2種, 30分子 2468BEGJNPRTVZX357ADFIKOQSUW1Y

#1: タンパク質・ペプチド
LH1 beta polypeptide


分子量: 5534.452 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermochromatium tepidum (紅色硫黄細菌)
参照: UniProt: D2Z0P1
#2: タンパク質
LH1 alpha polypeptide


分子量: 6605.874 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermochromatium tepidum (紅色硫黄細菌)
参照: UniProt: D2Z0P2

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非ポリマー , 4種, 75分子

#3: 化合物...
ChemComp-BCL / BACTERIOCHLOROPHYLL A


分子量: 911.504 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H74MgN4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-8K6 / Octadecane / N-Octadecane


分子量: 254.494 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-CRT / SPIRILLOXANTHIN / RHODOVIOLASCIN


分子量: 596.925 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H60O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LH1 COMPLEX / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermochromatium tepidum (紅色硫黄細菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 63.2 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 116091 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00814984
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.94720743
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d21.2825940
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.2272140
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062266

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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