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- PDB-8j5o: Cryo-EM structure of native RC-LH complex from Roseiflexus casten... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j5o
タイトルCryo-EM structure of native RC-LH complex from Roseiflexus castenholzii at 100lux
要素
  • (Reaction center protein ...) x 2
  • Alpha subunit of light-harvesting 1
  • Beta subunit of light-harvesting 1
  • MULTIHEME_CYTC DOMAIN-CONTAINING PROTEIN
  • Subunit X
  • Subunit Y
  • Subunit Z
キーワードPHOTOSYNTHESIS / RC-LH core complex
機能・相同性
機能・相同性情報


organelle inner membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / chlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / photosynthetic electron transport in photosystem II / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding ...organelle inner membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / chlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / photosynthetic electron transport in photosystem II / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Photosynthetic reaction centre, cytochrome c subunit / Multihaem cytochrome, PRC subunit superfamily / Photosynthetic reaction centre cytochrome C subunit / Antenna complex, beta domain superfamily / Antenna complex, alpha subunit conserved site / Antenna complexes alpha subunits signature. / Light-harvesting protein B beta chain / Antenna complex, alpha/beta subunit / Light-harvesting complex / Antenna complex alpha/beta subunit ...Photosynthetic reaction centre, cytochrome c subunit / Multihaem cytochrome, PRC subunit superfamily / Photosynthetic reaction centre cytochrome C subunit / Antenna complex, beta domain superfamily / Antenna complex, alpha subunit conserved site / Antenna complexes alpha subunits signature. / Light-harvesting protein B beta chain / Antenna complex, alpha/beta subunit / Light-harvesting complex / Antenna complex alpha/beta subunit / Photosynthetic reaction centre, L subunit / Multiheme cytochrome superfamily / Photosynthetic reaction centre, L/M / Photosystem II protein D1/D2 superfamily / Photosynthetic reaction centre protein / Photosynthetic reaction center proteins signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
BACTERIOCHLOROPHYLL A / BACTERIOPHEOPHYTIN A / : / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / beta,psi-caroten-4-one / Chem-MQE / Chem-PGV / Uncharacterized protein / Reaction center protein L chain / Alpha subunit of light-harvesting 1 / Beta subunit of light-harvesting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Xu, X. / Xin, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Carotenoid assembly regulates quinone diffusion and the reaction center-light harvesting complex architecture.
著者: Jiyu Xin / Yang Shi / Xin Zhang / Xinyi Yuan / Yueyong Xin / Huimin He / Jiejie Shen / Robert E Blankenship / Xiaoling Xu /
要旨: Carotenoid (Car) pigments perform central roles in photosynthesis-related light harvesting (LH), photoprotection, and assembly of functional pigment-protein complexes. However, the relationships ...Carotenoid (Car) pigments perform central roles in photosynthesis-related light harvesting (LH), photoprotection, and assembly of functional pigment-protein complexes. However, the relationships between Car depletion in the LH, assembly of the prokaryotic reaction center (RC)-LH complex, and quinone exchange are not fully understood. Here, we analyzed native RC-LH (nRC-LH) and Car-depleted RC-LH (dRC-LH) complexes in , a chlorosome-less filamentous anoxygenic phototroph that forms the deepest branch of photosynthetic bacteria. Newly identified exterior Cars functioned with the bacteriochlorophyll B800 to block the proposed quinone channel between LHαβ subunits in the nRC-LH, forming a sealed LH ring that was disrupted by transmembrane helices from cytochrome and subunit X to allow quinone shuttling. dRC-LH lacked subunit X, leading to an exposed LH ring with a larger opening, which together accelerated the quinone exchange rate. We also assigned amino acid sequences of subunit X and two hypothetical proteins Y and Z that functioned in forming the quinone channel and stabilizing the RC-LH interactions. This study reveals the structural basis by which Cars assembly regulates the architecture and quinone exchange of bacterial RC-LH complexes. These findings mark an important step forward in understanding the evolution and diversity of prokaryotic photosynthetic apparatus.
履歴
登録2023年4月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _chem_comp_atom.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_bond.pdbx_aromatic_flag ..._chem_comp_atom.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_bond.pdbx_aromatic_flag / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Beta subunit of light-harvesting 1
1: Alpha subunit of light-harvesting 1
2: Beta subunit of light-harvesting 1
3: Alpha subunit of light-harvesting 1
4: Beta subunit of light-harvesting 1
5: Alpha subunit of light-harvesting 1
6: Beta subunit of light-harvesting 1
7: Alpha subunit of light-harvesting 1
8: Beta subunit of light-harvesting 1
9: Alpha subunit of light-harvesting 1
A: Alpha subunit of light-harvesting 1
B: Beta subunit of light-harvesting 1
C: MULTIHEME_CYTC DOMAIN-CONTAINING PROTEIN
D: Alpha subunit of light-harvesting 1
E: Beta subunit of light-harvesting 1
F: Alpha subunit of light-harvesting 1
G: Beta subunit of light-harvesting 1
H: Alpha subunit of light-harvesting 1
I: Beta subunit of light-harvesting 1
J: Alpha subunit of light-harvesting 1
K: Beta subunit of light-harvesting 1
L: Reaction center protein L chain
M: Reaction center protein M chain
N: Alpha subunit of light-harvesting 1
O: Beta subunit of light-harvesting 1
P: Alpha subunit of light-harvesting 1
Q: Beta subunit of light-harvesting 1
R: Alpha subunit of light-harvesting 1
S: Beta subunit of light-harvesting 1
T: Alpha subunit of light-harvesting 1
U: Beta subunit of light-harvesting 1
V: Alpha subunit of light-harvesting 1
W: Beta subunit of light-harvesting 1
X: Subunit X
Y: Subunit Y
Z: Subunit Z
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)358,433129
ポリマ－287,20536
非ポリマー71,22893
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 17分子 02468BEGIKOQSUWCZ

#1: タンパク質
Beta subunit of light-harvesting 1


分子量: 6431.528 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)
参照: UniProt: Q83XD2
#3: タンパク質 MULTIHEME_CYTC DOMAIN-CONTAINING PROTEIN


分子量: 34923.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)
参照: UniProt: A7NQE7
#8: タンパク質 Subunit Z


分子量: 6927.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)

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タンパク質・ペプチド , 3種, 17分子 13579ADFHJNPRTVXY

#2: タンパク質・ペプチド
Alpha subunit of light-harvesting 1


分子量: 4724.656 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)
参照: UniProt: Q83XD1
#6: タンパク質・ペプチド Subunit X


分子量: 3628.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)
#7: タンパク質・ペプチド Subunit Y


分子量: 4493.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)

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Reaction center protein ... , 2種, 2分子 LM

#4: タンパク質 Reaction center protein L chain


分子量: 34844.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The L- and M-subunits of the RC are encoded by a fused gene pufLM but post-translational processed into two discrete subunits each containing six and five transmembrane helices
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)
参照: UniProt: A7NQE8
#5: タンパク質 Reaction center protein M chain


分子量: 35046.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The L- and M-subunits of the RC are encoded by a fused gene pufLM but post-translational processed into two discrete subunits each containing six and five transmembrane helices
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)
参照: UniProt: A7NQE8

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非ポリマー , 7種, 93分子

#9: 化合物...
ChemComp-BCL / BACTERIOCHLOROPHYLL A


分子量: 911.504 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H74MgN4O6
#10: 化合物...
ChemComp-KGD / beta,psi-caroten-4-one / Keto-gamma-carotene / 4-ケト-γ-カロテン


分子量: 550.856 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H54O
#11: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#12: 化合物
ChemComp-PGV / (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE / PHOSPHATIDYLGLYCEROL / 2-VACCENOYL-1-PALMITOYL-SN-GLYCEROL-3-PHOSPHOGLYCEROL


分子量: 749.007 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H77O10P / コメント: リン脂質*YM
#13: 化合物 ChemComp-BPH / BACTERIOPHEOPHYTIN A / バクテリオフェオフィチン


分子量: 889.215 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H76N4O6
#14: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#15: 化合物 ChemComp-MQE / 2-methyl-3-[(2E,6E,10E,14E,18E,22E,26E,30E,34E,38E)-3,7,11,15,19,23,27,31,35,39,43-undecamethyltetratetraconta-2,6,10,1 4,18,22,26,30,34,38,42-undecaen-1-yl]naphthalene-1,4-dione / Menaquinone 11 / メナキノン11


分子量: 921.467 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C66H96O2

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: the native RC-LH complex at 100lux / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Roseiflexus castenholzii DSM 13941 (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 322595 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00324747
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.70134499
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.694362
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0393398
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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