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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8iyj | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the 48-nm repeat doublet microtubule from mouse sperm | ||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / doublet microtubule | ||||||
機能・相同性 | ![]() male germ-line stem cell population maintenance / 9+0 motile cilium / outer dense fiber / sperm flagellum assembly / outer acrosomal membrane / regulation of brood size / establishment of left/right asymmetry / protein localization to motile cilium / manchette assembly / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane ...male germ-line stem cell population maintenance / 9+0 motile cilium / outer dense fiber / sperm flagellum assembly / outer acrosomal membrane / regulation of brood size / establishment of left/right asymmetry / protein localization to motile cilium / manchette assembly / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / left/right pattern formation / axonemal B tubule inner sheath / axonemal A tubule inner sheath / epithelial cilium movement involved in determination of left/right asymmetry / regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / inner dynein arm assembly / Intraflagellar transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / sperm axoneme assembly / positive regulation of feeding behavior / cerebrospinal fluid circulation / sperm principal piece / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cilium-dependent cell motility / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / epithelial cilium movement involved in extracellular fluid movement / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / cilium movement involved in cell motility / regulation of store-operated calcium entry / 9+2 motile cilium / intraciliary transport / COPI-mediated anterograde transport / protein localization to organelle / PKR-mediated signaling / Aggrephagy / 転移酵素; リンを含む基を移すもの / acrosomal membrane / Kinesins / ciliary transition zone / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / cilium movement / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium ion sensor activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / axoneme assembly / Recycling pathway of L1 / sperm DNA condensation / axonemal microtubule / left/right axis specification / cilium organization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / gamma-tubulin ring complex / flagellated sperm motility / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Hedgehog 'off' state / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / manchette / nucleotide-activated protein kinase complex / positive regulation of cilium assembly / MHC class II antigen presentation / protein targeting to mitochondrion / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / motile cilium / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of cell motility / determination of left/right symmetry / protein targeting to membrane / microtubule organizing center / intermediate filament / GTP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / tubulin complex / myosin phosphatase activity / extrinsic component of membrane / intercellular bridge / protein-serine/threonine phosphatase / receptor clustering / regulation of neuron projection development / AMP binding / beta-tubulin binding / regulation of cell division / phosphatase activity / axoneme / microtubule-based process / mitotic cytokinesis / centriolar satellite 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||
![]() | Zhou, L.N. / Gui, M. / Wu, J.P. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of sperm flagellar doublet microtubules expand the genetic spectrum of male infertility. 著者: Lunni Zhou / Haobin Liu / Siyu Liu / Xiaoyu Yang / Yue Dong / Yun Pan / Zhuang Xiao / Beihong Zheng / Yan Sun / Pengyu Huang / Xixi Zhang / Jin Hu / Rui Sun / Shan Feng / Yi Zhu / Mingxi Liu ...著者: Lunni Zhou / Haobin Liu / Siyu Liu / Xiaoyu Yang / Yue Dong / Yun Pan / Zhuang Xiao / Beihong Zheng / Yan Sun / Pengyu Huang / Xixi Zhang / Jin Hu / Rui Sun / Shan Feng / Yi Zhu / Mingxi Liu / Miao Gui / Jianping Wu / ![]() 要旨: Sperm motility is crucial for successful fertilization. Highly decorated doublet microtubules (DMTs) form the sperm tail skeleton, which propels the movement of spermatozoa. Using cryo-electron ...Sperm motility is crucial for successful fertilization. Highly decorated doublet microtubules (DMTs) form the sperm tail skeleton, which propels the movement of spermatozoa. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM) and artificial intelligence (AI)-based modeling, we determined the structures of mouse and human sperm DMTs and built an atomic model of the 48-nm repeat of the mouse sperm DMT. Our analysis revealed 47 DMT-associated proteins, including 45 microtubule inner proteins (MIPs). We identified 10 sperm-specific MIPs, including seven classes of Tektin5 in the lumen of the A tubule and FAM166 family members that bind the intra-tubulin interfaces. Interestingly, the human sperm DMT lacks some MIPs compared with the mouse sperm DMT. We also discovered variants in 10 distinct MIPs associated with a subtype of asthenozoospermia characterized by impaired sperm motility without evident morphological abnormalities. Our study highlights the conservation and tissue/species specificity of DMTs and expands the genetic spectrum of male infertility. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 34.2 MB | 表示 | ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 21.9 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 23.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 2.7 MB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 5.3 MB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35823MC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Cilia- and flagella-associated protein ... , 12種, 33分子 07348AN1EFN2I1L1XAXBXCXDXEXFXGXHaa6bcdefgop...
#1: タンパク質 | 分子量: 26633.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 62036.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 23062.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 12278.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #15: タンパク質 | 分子量: 34433.383 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #18: タンパク質 | | 分子量: 19552.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #21: タンパク質 | | 分子量: 20886.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #35: タンパク質 | 分子量: 22781.389 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #39: タンパク質 | 分子量: 65962.016 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #42: タンパク質 | 分子量: 68322.164 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #47: タンパク質 | 分子量: 65266.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #48: タンパク質 | 分子量: 18960.092 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-EF-hand domain-containing family member ... , 2種, 6分子 12WXYZ
#2: タンパク質 | 分子量: 95891.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #31: タンパク質 | 分子量: 87758.023 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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+タンパク質 , 29種, 521分子 56j1A0A1A2A3A4A5AAACAEAGAIAKAMAOBCBEBGBIBKBMBOCCCECGCICKCM...
-Piercer of microtubule wall ... , 2種, 2分子 Gy
#16: タンパク質 | 分子量: 13728.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#49: タンパク質 | 分子量: 18862.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RIB43A-like with coiled-coils protein ... , 2種, 5分子 OPQRS
#23: タンパク質 | 分子量: 45032.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #29: タンパク質 | 分子量: 45328.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-Testis-expressed ... , 2種, 9分子 P3P4P5P6P7h1h2h3h4
#27: タンパク質 | 分子量: 21069.139 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #44: タンパク質 | 分子量: 16305.608 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 3種, 532分子 ![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
#50: 化合物 | ChemComp-GTP / #51: 化合物 | ChemComp-MG / #52: 化合物 | ChemComp-GDP / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Mouse sperm DMT / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#49 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2.56 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 25135 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: phenix.real_space_refine / 分類: 精密化 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 95290 / 対称性のタイプ: POINT |