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万見
- PDB-8iht: Rpd3S bound to the nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8iht
タイトルRpd3S bound to the nucleosome
要素
  • Chromatin modification-related protein EAF3
  • DNA (164-MER)
  • DNA (165-MER)
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone deacetylase RPD3
  • RCO1 isoform 1
  • Transcriptional regulatory protein SIN3
キーワードTRANSCRIPTION / HDAC
機能・相同性
機能・相同性情報


Snt2C complex / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / Rpd3L complex / protein localization to nucleolar rDNA repeats / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3L-Expanded complex / Rpd3S complex / rDNA chromatin condensation / nucleophagy ...Snt2C complex / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / Rpd3L complex / protein localization to nucleolar rDNA repeats / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3L-Expanded complex / Rpd3S complex / rDNA chromatin condensation / nucleophagy / HDACs deacetylate histones / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cellular response to nitrogen starvation / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / histone deacetylase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / Sin3-type complex / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of macroautophagy / histone deacetylase complex / nuclear periphery / meiotic cell cycle / transcription elongation by RNA polymerase II / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / G1/S transition of mitotic cell cycle / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / nucleosome / nucleosome assembly / cellular response to heat / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. ...Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Histone deacetylase / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / RCO1 isoform 1 / Chromatin modification-related protein EAF3 / Histone H2B / Histone H4 / Transcriptional regulatory protein SIN3 / Histone deacetylase RPD3 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.72 Å
データ登録者Zhang, Y. / Gang, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2023
タイトル: Structural basis for nucleosome binding and catalysis by the yeast Rpd3S/HDAC holoenzyme.
著者: Yueyue Zhang / Mengxue Xu / Po Wang / Jiahui Zhou / Guangxian Wang / Shuailong Han / Gang Cai / Xuejuan Wang /
履歴
登録2023年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B
I: DNA (164-MER)
J: DNA (165-MER)
M: RCO1 isoform 1
N: Chromatin modification-related protein EAF3
K: Transcriptional regulatory protein SIN3
L: Histone deacetylase RPD3
O: RCO1 isoform 1
P: Chromatin modification-related protein EAF3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)682,29418
ポリマ－682,18916
非ポリマー1052
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 8種, 14分子 AEBFCGDHMONPKL

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15331.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398065 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398084 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8J1LTD2
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: h2ac14.L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC108704303 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8J0U496
#7: タンパク質 RCO1 isoform 1


分子量: 78951.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A8H4BXB0
#8: タンパク質 Chromatin modification-related protein EAF3


分子量: 45266.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A8H4F719
#9: タンパク質 Transcriptional regulatory protein SIN3


分子量: 175047.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P22579
#10: タンパク質 Histone deacetylase RPD3 / Transcriptional regulatory protein RPD3


分子量: 48961.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32561, histone deacetylase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (164-MER)


分子量: 50291.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (165-MER)


分子量: 51256.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#11: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Eaf3 CHD domain bound to the nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6, #9-#10, #7-#8 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm
撮影電子線照射量: 53 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 107252 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00714471
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.67420897
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d24.5337616
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042363
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041542

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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