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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8i6v | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc4/Vtc3/Vtc1) | |||||||||||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / polyphosphate polymerase / VTC complex / coupled synthesis and translocation | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() vacuolar transporter chaperone complex / ATP-polyphosphate phosphotransferase / polyphosphate biosynthetic process / engulfment of target by autophagosome / polyphosphate kinase activity / microautophagy / vacuole fusion, non-autophagic / polyphosphate metabolic process / intracellular phosphate ion homeostasis / inositol hexakisphosphate binding ...vacuolar transporter chaperone complex / ATP-polyphosphate phosphotransferase / polyphosphate biosynthetic process / engulfment of target by autophagosome / polyphosphate kinase activity / microautophagy / vacuole fusion, non-autophagic / polyphosphate metabolic process / intracellular phosphate ion homeostasis / inositol hexakisphosphate binding / vacuolar transport / fungal-type vacuole membrane / vacuolar membrane / autophagosome membrane / cell periphery / cell cortex / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / calmodulin binding / mRNA binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å | |||||||||||||||
![]() | Mayer, A. / Wu, S. / Ye, S. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC reveals coupling of polymer synthesis to membrane transit. 著者: Wei Liu / Jiening Wang / Véronique Comte-Miserez / Mengyu Zhang / Xuejing Yu / Qingfeng Chen / Henning Jacob Jessen / Andreas Mayer / Shan Wu / Sheng Ye / ![]() ![]() ![]() 要旨: The eukaryotic vacuolar transporter chaperone (VTC) complex acts as a polyphosphate (polyP) polymerase that synthesizes polyP from adenosine triphosphate (ATP) and translocates polyP across the ...The eukaryotic vacuolar transporter chaperone (VTC) complex acts as a polyphosphate (polyP) polymerase that synthesizes polyP from adenosine triphosphate (ATP) and translocates polyP across the vacuolar membrane to maintain an intracellular phosphate (P ) homeostasis. To discover how the VTC complex performs its function, we determined a cryo-electron microscopy structure of an endogenous VTC complex (Vtc4/Vtc3/Vtc1) purified from Saccharomyces cerevisiae at 3.1 Å resolution. The structure reveals a heteropentameric architecture of one Vtc4, one Vtc3, and three Vtc1 subunits. The transmembrane region forms a polyP-selective channel, likely adopting a resting state conformation, in which a latch-like, horizontal helix of Vtc4 limits the entrance. The catalytic Vtc4 central domain is located on top of the pseudo-symmetric polyP channel, creating a strongly electropositive pathway for nascent polyP that can couple synthesis to translocation. The SPX domain of the catalytic Vtc4 subunit positively regulates polyP synthesis by the VTC complex. The noncatalytic Vtc3 regulates VTC through a phosphorylatable loop. Our findings, along with the functional data, allow us to propose a mechanism of polyP channel gating and VTC complex activation. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 305.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 240.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 478 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 489.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 30.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 47.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35208MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Vacuolar transporter chaperone complex subunit ... , 2種, 4分子 ABCE
#1: タンパク質 | 分子量: 14388.053 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: VTC1, NRF1, PHM4, YER072W / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 83268.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: VTC4, PHM3, YJL012C, J1345 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P47075, ATP-polyphosphate phosphotransferase |
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-タンパク質 , 1種, 1分子 D
#2: タンパク質 | 分子量: 96684.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: VTC3, PHM2, YPL019C / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 10分子 ![](data/chem/img/POV.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/3PO.gif)
![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/3PO.gif)
![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: 化合物 | ChemComp-POV / ( | ||||||
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#5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-3PO / | #7: 化合物 | ChemComp-MN / | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc4/Vtc3/Vtc1) タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 54 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1042873 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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