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万見
- PDB-8i1v: The asymmetric unit of P22 procapsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8i1v
タイトルThe asymmetric unit of P22 procapsid
要素
  • Major capsid protein
  • Scaffolding protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Complex / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


viral procapsid / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #240 / Bacteriophage P22, Gp8, scaffold / Bacteriophage, scaffolding protein / Virus scaffolding protein, C-terminal / Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein / Scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella phage P22 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Xiao, H. / Liu, H.R. / Cheng, L.P.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971122 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200994 中国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2023
タイトル: Assembly and Capsid Expansion Mechanism of Bacteriophage P22 Revealed by High-Resolution Cryo-EM Structures.
著者: Hao Xiao / Junquan Zhou / Fan Yang / Zheng Liu / Jingdong Song / Wenyuan Chen / Hongrong Liu / Lingpeng Cheng /
要旨: The formation of many double-stranded DNA viruses, such as herpesviruses and bacteriophages, begins with the scaffolding-protein-mediated assembly of the procapsid. Subsequently, the procapsid ...The formation of many double-stranded DNA viruses, such as herpesviruses and bacteriophages, begins with the scaffolding-protein-mediated assembly of the procapsid. Subsequently, the procapsid undergoes extensive structural rearrangement and expansion to become the mature capsid. Bacteriophage P22 is an established model system used to study virus maturation. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of procapsid, empty procapsid, empty mature capsid, and mature capsid of phage P22 at resolutions of 2.6 Å, 3.9 Å, 2.8 Å, and 3.0 Å, respectively. The structure of the procapsid allowed us to build an accurate model of the coat protein gp5 and the C-terminal region of the scaffolding protein gp8. In addition, interactions among the gp5 subunits responsible for procapsid assembly and stabilization were identified. Two C-terminal α-helices of gp8 were observed to interact with the coat protein in the procapsid. The amino acid interactions between gp5 and gp8 in the procapsid were consistent with the results of previous biochemical studies involving mutant proteins. Our structures reveal hydrogen bonds and salt bridges between the gp5 subunits in the procapsid and the conformational changes of the gp5 domains involved in the closure of the local sixfold opening and a thinner capsid shell during capsid maturation.
履歴
登録2023年1月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年3月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年3月8日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年3月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年3月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年3月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年3月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年3月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年3月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.32025年6月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Major capsid protein
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
F: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
H: Scaffolding protein
I: Scaffolding protein
J: Scaffolding protein
K: Scaffolding protein
L: Scaffolding protein
M: Scaffolding protein
N: Scaffolding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)562,83614
ポリマ－562,83614
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / Gene product 5 / gp5 / Major head protein


分子量: 46795.613 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P26747
#2: タンパク質
Scaffolding protein / Protein gp8


分子量: 33609.539 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salmonella phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P26748
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Salmonella phage P22 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Salmonella phage P22 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm
撮影電子線照射量: 35 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1329660 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00524259
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5632905
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5753319
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0433814
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044303

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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