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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8i0z | ||||||
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タイトル | Structure of beta-arrestin2 in complex with a phosphopeptide corresponding to the human C5a anaphylatoxin chemotactic receptor 1, C5aR1 (Local refine) | ||||||
要素 |
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キーワード | SIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GPCR / Arrestin / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 complement component C5a signaling pathway / presynapse organization / regulation of tau-protein kinase activity / complement component C5a receptor activity / angiotensin receptor binding / response to peptidoglycan / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / sensory perception of chemical stimulus / inositol hexakisphosphate binding / complement receptor mediated signaling pathway ...complement component C5a signaling pathway / presynapse organization / regulation of tau-protein kinase activity / complement component C5a receptor activity / angiotensin receptor binding / response to peptidoglycan / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / sensory perception of chemical stimulus / inositol hexakisphosphate binding / complement receptor mediated signaling pathway / G protein-coupled receptor internalization / positive regulation of neutrophil chemotaxis / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive regulation of receptor internalization / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / amyloid-beta clearance / endocytic vesicle / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular defense response / clathrin-coated pit / neutrophil chemotaxis / phosphatidylinositol binding / positive regulation of epithelial cell proliferation / Peptide ligand-binding receptors / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / G protein-coupled receptor activity / astrocyte activation / microglial cell activation / mRNA transcription by RNA polymerase II / receptor internalization / cognition / positive regulation of angiogenesis / chemotaxis / protein transport / apical part of cell / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (i) signalling events / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / immune response / Neutrophil degranulation / signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) Mus musculus (ハツカネズミ) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.33 Å | ||||||
データ登録者 | Maharana, J. / Sarma, P. / Yadav, M.K. / Banerjee, R. / Shukla, A.K. | ||||||
資金援助 | インド, 1件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023 タイトル: Structural snapshots uncover a key phosphorylation motif in GPCRs driving β-arrestin activation. 著者: Jagannath Maharana / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Sayantan Saha / Vinay Singh / Shirsha Saha / Mohamed Chami / Ramanuj Banerjee / Arun K Shukla / 要旨: Agonist-induced GPCR phosphorylation is a key determinant for the binding and activation of β-arrestins (βarrs). However, it is not entirely clear how different GPCRs harboring divergent ...Agonist-induced GPCR phosphorylation is a key determinant for the binding and activation of β-arrestins (βarrs). However, it is not entirely clear how different GPCRs harboring divergent phosphorylation patterns impart converging active conformation on βarrs leading to broadly conserved functional responses such as desensitization, endocytosis, and signaling. Here, we present multiple cryo-EM structures of activated βarrs in complex with distinct phosphorylation patterns derived from the carboxyl terminus of different GPCRs. These structures help identify a P-X-P-P type phosphorylation motif in GPCRs that interacts with a spatially organized K-K-R-R-K-K sequence in the N-domain of βarrs. Sequence analysis of the human GPCRome reveals the presence of this phosphorylation pattern in a large number of receptors, and its contribution in βarr activation is demonstrated by targeted mutagenesis experiments combined with an intrabody-based conformational sensor. Taken together, our findings provide important structural insights into the ability of distinct GPCRs to activate βarrs through a significantly conserved mechanism. #1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023 タイトル: Structure of beta-arrestin in complex with a phosphopeptide 著者: Maharana, J. / Sarma, P. / Yadav, M.K. / Banerjee, R. / Shukla, A.K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8i0z.cif.gz | 312.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8i0z.ent.gz | 246.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8i0z.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8i0z_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8i0z_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8i0z_validation.xml.gz | 62.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8i0z_validation.cif.gz | 93.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/8i0z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/8i0z | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 35114MC 8go8C 8gocC 8gooC 8gp3C 8i0nC 8i0qC 8i10C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47217.676 Da / 分子数: 3 変異: C17G,C60V,L69V,C126S,C141L,C151V,C243V,C252V,C270S,L278F,S280A 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ARRB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32120 #2: 抗体 | 分子量: 25512.354 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) #3: 抗体 | 分子量: 23435.064 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) #4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2698.340 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21730 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.28 MDa / 実験値: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K / 詳細: Blotted for 3 seconds before plunging. |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 46000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 51 e/Å2 / 検出モード: COUNTING / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 8614 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 4012616 | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38206 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 8GOO Accession code: 8GOO / Source name: PDB / タイプ: experimental model |