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- PDB-8hry: Cryo-EM structure of human NTCP-myr-preS1-YN9016Fab complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hry
タイトルCryo-EM structure of human NTCP-myr-preS1-YN9016Fab complex
要素
  • Fab heavy chain from antibody IgG clone number YN9016
  • Fab light chain from antibody IgG clone number YN9016
  • Large S protein (Fragment)
  • Sodium/bile acid cotransporter
キーワードTRANSPORT PROTEIN / hepatitis / HBV
機能・相同性
機能・相同性情報


bile acid:sodium symporter activity / regulation of bile acid secretion / bile acid and bile salt transport / bile acid signaling pathway / Recycling of bile acids and salts / viral process / response to nutrient levels / response to organic cyclic compound / response to estrogen / cellular response to xenobiotic stimulus ...bile acid:sodium symporter activity / regulation of bile acid secretion / bile acid and bile salt transport / bile acid signaling pathway / Recycling of bile acids and salts / viral process / response to nutrient levels / response to organic cyclic compound / response to estrogen / cellular response to xenobiotic stimulus / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / response to ethanol / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Large envelope protein S / Major surface antigen from hepadnavirus / Bile acid:sodium symporter/arsenical resistance protein Acr3 / Bile acid:sodium symporter / Sodium Bile acid symporter family / Sodium/solute symporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatic sodium/bile acid cotransporter / Large S protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
Ondatra zibethicus (においねずみ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Asami, J. / Shimizu, T. / Ohto, U.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)22H02556 日本
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis of hepatitis B virus receptor binding.
著者: Jinta Asami / Jae-Hyun Park / Yayoi Nomura / Chisa Kobayashi / Junki Mifune / Naito Ishimoto / Tomoko Uemura / Kehong Liu / Yumi Sato / Zhikuan Zhang / Masamichi Muramatsu / Takaji Wakita / ...著者: Jinta Asami / Jae-Hyun Park / Yayoi Nomura / Chisa Kobayashi / Junki Mifune / Naito Ishimoto / Tomoko Uemura / Kehong Liu / Yumi Sato / Zhikuan Zhang / Masamichi Muramatsu / Takaji Wakita / David Drew / So Iwata / Toshiyuki Shimizu / Koichi Watashi / Sam-Yong Park / Norimichi Nomura / Umeharu Ohto /
要旨: Hepatitis B virus (HBV), a leading cause of developing hepatocellular carcinoma affecting more than 290 million people worldwide, is an enveloped DNA virus specifically infecting hepatocytes. ...Hepatitis B virus (HBV), a leading cause of developing hepatocellular carcinoma affecting more than 290 million people worldwide, is an enveloped DNA virus specifically infecting hepatocytes. Myristoylated preS1 domain of the HBV large surface protein binds to the host receptor sodium-taurocholate cotransporting polypeptide (NTCP), a hepatocellular bile acid transporter, to initiate viral entry. Here, we report the cryogenic-electron microscopy structure of the myristoylated preS1 (residues 2-48) peptide bound to human NTCP. The unexpectedly folded N-terminal half of the peptide embeds deeply into the outward-facing tunnel of NTCP, whereas the C-terminal half formed extensive contacts on the extracellular surface. Our findings reveal an unprecedented induced-fit mechanism for establishing high-affinity virus-host attachment and provide a blueprint for the rational design of anti-HBV drugs targeting virus entry.
履歴
登録2022年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22024年4月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium/bile acid cotransporter
B: Large S protein (Fragment)
H: Fab heavy chain from antibody IgG clone number YN9016
L: Fab light chain from antibody IgG clone number YN9016


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,4024
ポリマ－93,4024
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Sodium/bile acid cotransporter


分子量: 38198.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTCP
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14973
#2: タンパク質 Large S protein (Fragment)


分子量: 6229.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W5UNL7
#3: 抗体 Fab heavy chain from antibody IgG clone number YN9016


分子量: 25306.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ondatra zibethicus (においねずみ)
発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 抗体 Fab light chain from antibody IgG clone number YN9016


分子量: 23667.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ondatra zibethicus (においねずみ)
発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NTCP-myr-preS1-YN9016Fab / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 25 mM HEPES-NaOH pH 7.5, 150 mM NaCl, 0.01% GDN
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 59 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0036168
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6268392
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.167829
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042961
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061050

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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