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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8hmd | ||||||
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タイトル | base module state 2 of Tetrahymena IFT-A | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN TRANSPORT / intraflagellar transport complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 intraciliary transport particle A / intraciliary retrograde transport / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / non-motile cilium / cilium assembly / cilium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Tetrahymena thermophila (真核生物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | ||||||
データ登録者 | Ma, Y. / Wu, J. / Lei, M. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structural insight into the intraflagellar transport complex IFT-A and its assembly in the anterograde IFT train. 著者: Yuanyuan Ma / Jun He / Shaobai Li / Deqiang Yao / Chenhui Huang / Jian Wu / Ming Lei / 要旨: Intraflagellar transport (IFT) trains, the polymers composed of two multi-subunit complexes, IFT-A and IFT-B, carry out bidirectional intracellular transport in cilia, vital for cilia biogenesis and ...Intraflagellar transport (IFT) trains, the polymers composed of two multi-subunit complexes, IFT-A and IFT-B, carry out bidirectional intracellular transport in cilia, vital for cilia biogenesis and signaling. IFT-A plays crucial roles in the ciliary import of membrane proteins and the retrograde cargo trafficking. However, the molecular architecture of IFT-A and the assembly mechanism of the IFT-A into the IFT trains in vivo remains elusive. Here, we report the cryo-electron microscopic structures of the IFT-A complex from protozoa Tetrahymena thermophila. We find that IFT-A complexes present two distinct, elongated and folded states. Remarkably, comparison with the in situ cryo-electron tomography structure of the anterograde IFT train unveils a series of adjustments of the flexible arms in apo IFT-A when incorporated into the anterograde train. Our results provide an atomic-resolution model for the IFT-A complex and valuable insights into the assembly mechanism of anterograde IFT trains. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8hmd.cif.gz | 610 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8hmd.ent.gz | 493.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8hmd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8hmd_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8hmd_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8hmd_validation.xml.gz | 93.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8hmd_validation.cif.gz | 138.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hm/8hmd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hm/8hmd | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 143939.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q244W3 | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 138076.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q22U89 | ||
#3: タンパク質 | 分子量: 154216.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7MFN3 | ||
#4: タンパク質 | 分子量: 16711.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q22NF5 | ||
#5: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: IFT-A_base-2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 86362 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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