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万見
- PDB-8hev: C12 portal in HCMV B-capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hev
タイトルC12 portal in HCMV B-capsid
要素
  • Portal protein
  • Unknown peptide
キーワードVIRAL PROTEIN / B-capsid / portal / in-situ structure / VIRUS
機能・相同性Herpesvirus portal protein / Herpesvirus UL6 like / chromosome organization / virion component / host cell nucleus / Capsid portal protein
機能・相同性情報
生物種Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Li, Z. / Yu, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900869 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-electron microscopy structures of capsids and in situ portals of DNA-devoid capsids of human cytomegalovirus.
著者: Zhihai Li / Jingjing Pang / Rongchao Gao / Qingxia Wang / Maoyan Zhang / Xuekui Yu /
要旨: The portal-scaffold complex is believed to nucleate the assembly of herpesvirus procapsids. During capsid maturation, two events occur: scaffold expulsion and DNA incorporation. The portal-scaffold ...The portal-scaffold complex is believed to nucleate the assembly of herpesvirus procapsids. During capsid maturation, two events occur: scaffold expulsion and DNA incorporation. The portal-scaffold interaction and the conformational changes that occur to the portal during the different stages of capsid formation have yet to be elucidated structurally. Here we present high-resolution structures of the A- and B-capsids and in-situ portals of human cytomegalovirus. We show that scaffolds bind to the hydrophobic cavities formed by the dimerization and Johnson-fold domains of the major capsid proteins. We further show that 12 loop-helix-loop fragments-presumably from the scaffold domain-insert into the hydrophobic pocket of the portal crown domain. The portal also undergoes significant changes both positionally and conformationally as it accompanies DNA packaging. These findings unravel the mechanism by which the portal interacts with the scaffold to nucleate capsid assembly and further our understanding of scaffold expulsion and DNA incorporation.
履歴
登録2022年11月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Portal protein
R: Unknown peptide
A: Portal protein
D: Unknown peptide
B: Portal protein
E: Unknown peptide
C: Portal protein
F: Unknown peptide
U: Portal protein
W: Unknown peptide
G: Portal protein
N: Unknown peptide
J: Portal protein
P: Unknown peptide
L: Portal protein
S: Unknown peptide
V: Portal protein
X: Unknown peptide
I: Portal protein
O: Unknown peptide
K: Portal protein
Q: Unknown peptide
M: Portal protein
T: Unknown peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)959,15324
ポリマ－959,15324
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Portal protein


分子量: 78634.805 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: Q6RXD3
#2: タンパク質・ペプチド
Unknown peptide


分子量: 1294.587 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human betaherpesvirus 5 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18426 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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