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万見
- PDB-8gau: Structure of human NDS.1 Fab and 1G01 Fab in complex with influen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gau
タイトルStructure of human NDS.1 Fab and 1G01 Fab in complex with influenza virus neuraminidase from A/Indiana/10/2011 (H3N2v)
要素
  • Fab 1G01, heavy chain
  • Fab 1G01, light chain
  • Fab NDS.1, heavy chain
  • Fab NDS.1, light chain
  • Vasodilator-stimulated phosphoprotein, Neuraminidase chimera
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / neuraminidase / antibody / influenza / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


profilin binding / Signaling by ROBO receptors / Cell-extracellular matrix interactions / actin polymerization or depolymerization / filopodium membrane / positive regulation of actin filament polymerization / : / : / : / exo-alpha-sialidase ...profilin binding / Signaling by ROBO receptors / Cell-extracellular matrix interactions / actin polymerization or depolymerization / filopodium membrane / positive regulation of actin filament polymerization / : / : / : / exo-alpha-sialidase / lamellipodium membrane / Generation of second messenger molecules / bicellular tight junction / viral budding from plasma membrane / axon guidance / neural tube closure / SH3 domain binding / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / protein homotetramerization / carbohydrate metabolic process / cadherin binding / focal adhesion / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Sialidase, Influenza viruses A/B / Glycoside hydrolase, family 34 ...Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Sialidase, Influenza viruses A/B / Glycoside hydrolase, family 34 / Neuraminidase / Sialidase superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuraminidase / Vasodilator-stimulated phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Tsybovsky, Y. / Lederhofer, J. / Kwong, P.D. / Kanekiyo, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2024
タイトル: Protective human monoclonal antibodies target conserved sites of vulnerability on the underside of influenza virus neuraminidase.
著者: Julia Lederhofer / Yaroslav Tsybovsky / Lam Nguyen / Julie E Raab / Adrian Creanga / Tyler Stephens / Rebecca A Gillespie / Hubza Z Syeda / Brian E Fisher / Michelle Skertic / Christina Yap / ...著者: Julia Lederhofer / Yaroslav Tsybovsky / Lam Nguyen / Julie E Raab / Adrian Creanga / Tyler Stephens / Rebecca A Gillespie / Hubza Z Syeda / Brian E Fisher / Michelle Skertic / Christina Yap / Andrew J Schaub / Reda Rawi / Peter D Kwong / Barney S Graham / Adrian B McDermott / Sarah F Andrews / Neil P King / Masaru Kanekiyo /
要旨: Continuously evolving influenza viruses cause seasonal epidemics and pose global pandemic threats. Although viral neuraminidase (NA) is an effective drug and vaccine target, our understanding of the ...Continuously evolving influenza viruses cause seasonal epidemics and pose global pandemic threats. Although viral neuraminidase (NA) is an effective drug and vaccine target, our understanding of the NA antigenic landscape still remains incomplete. Here, we describe NA-specific human antibodies that target the underside of the NA globular head domain, inhibit viral propagation of a wide range of human H3N2, swine-origin variant H3N2, and H2N2 viruses, and confer both pre- and post-exposure protection against lethal H3N2 infection in mice. Cryo-EM structures of two such antibodies in complex with NA reveal non-overlapping epitopes covering the underside of the NA head. These sites are highly conserved among N2 NAs yet inaccessible unless the NA head tilts or dissociates. Our findings help guide the development of effective countermeasures against ever-changing influenza viruses by identifying hidden conserved sites of vulnerability on the NA underside.
履歴
登録2023年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年4月24日Group: Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_3d_fitting_list / Item: _em_3d_fitting_list.3d_fitting_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vasodilator-stimulated phosphoprotein, Neuraminidase chimera
H: Fab NDS.1, heavy chain
L: Fab NDS.1, light chain
M: Fab 1G01, heavy chain
N: Fab 1G01, light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,6336
ポリマ－149,4125
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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抗体 , 4種, 4分子 HLMN

#2: 抗体 Fab NDS.1, heavy chain


分子量: 24597.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Fab NDS.1, light chain


分子量: 23356.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 Fab 1G01, heavy chain


分子量: 25981.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 抗体 Fab 1G01, light chain


分子量: 23677.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Vasodilator-stimulated phosphoprotein, Neuraminidase chimera / VASP


分子量: 51799.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Influenza A virus (A/Indiana/10/2011(H3N2)) (A型インフルエンザウイルス)
遺伝子: VASP, NA, L998_47825gpNA / 株: A/Indiana/10/2011(H3N2) / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P50552, UniProt: G9LQ08, exo-alpha-sialidase
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Influenza virus neuraminidase from A/Indiana/10/2011 (H3N2v) in complex with Fabs NDS.1 and 1G01
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.580 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Expi293
緩衝液pH: 7
試料濃度: 0.15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: SerialEM / バージョン: 4.09 / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 250796
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 77689 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: SwissModel / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0066830
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9569292
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.3193962
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0571010
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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